Alfa-amilase

α-Amilase
Amilase salivar humana: o ión calcio vese en cor caqui, o ión cloruro en verde. PDB 1SMD [1]
Identificadores
Número EC	3.2.1.1
Número CAS	9000-90-2
Bases de datos
IntEnz	vista de IntEnz
BRENDA	entrada de BRENDA
ExPASy	vista de NiceZyme
KEGG	entrada de KEGG
MetaCyc	vía metabólica
PRIAM	perfil
Estruturas PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Procura PMC artigos PubMed artigos NCBI Protein procura

Dominio catalítico GH13
Ciclodextrina glucanotransferase (e.c.2.4.1.19) (cgtase)
Identificadores
Símbolo	Alfa-amilase
Pfam	PF00128
Pfam clan	CL0058
InterPro	IPR006047
SCOPe	1ppi / SUPFAM
OPM superfamily	117
OPM protein	1wza
CAZy	GH13
CDD	cd11338
Estruturas proteicas dispoñibles: Pfam   estruturas / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum resumo de estruturas

Dominio en folla beta C-terminal da alfa-amilase
Estrutura cristalina do mutante inactivo d180a do isocima 1 (amy1) da alfa-amilase de cebada en complexo con maltoheptaosa
Identificadores
Símbolo	Alpha-amyl_C2
Pfam	PF07821
InterPro	IPR012850
Estruturas proteicas dispoñibles: Pfam   estruturas / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum resumo de estruturas

Dominio todo-beta C-terminal da alfa-amilase
complexo de maltotriosa de mutante de ciclodextrina glicosiltransferase precondicionado
Identificadores
Símbolo	Alpha-amylase_C
Pfam	PF02806
Pfam clan	CL0369
InterPro	IPR006048
SCOPe	1ppi / SUPFAM
Estruturas proteicas dispoñibles: Pfam   estruturas / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum resumo de estruturas

A α-amilase (alfa-amilase, EC 3.2.1.1; nome sistemático 4-α-D-glucano glucanohidrolase) é un encima que hidroliza enlaces glicosídicos α de polisacáridos grandes con enlaces α, como o amidón e o glicóxeno, rendendo polisacáridos de cadeas máis curtas, dextrinas e maltosa, segundo o seguinte proceso bioquímico:^[2]

Endohidrólise de enlaces glicosídicos (1→4)-α-D en polisacáridos que conteñen tres ou máis unidades de D-glicosa con enlaces (1→4)-α

É a principal forma de amilase que se encontra en humanos e outros mamíferos.^[3] Tamén está presente en sementes que conteñen amidón como reserva alimenticia e segrégana moitos fungos. É un membro da familia da glicosa hidrolase 13.

1. ↑ Ramasubbu N, Paloth V, Luo Y, Brayer GD, Levine MJ (maio de 1996). "Structure of human salivary α-amylase at 1.6 Å resolution: implications for its role in the oral cavity". Acta Crystallographica D 52 (Pt 3): 435–46. PMID 15299664. doi:10.1107/S0907444995014119. 
2. ↑ Kierulf P. "Amylase". Store Medisinske Leksikon. Store Norske Leksikon. Consultado o 24 de xaneiro de 2021. 
3. ↑ Voet D, Voet JG (2005). Biochimie (2ª ed.). Bruxelles: De Boeck. pp. 1583.