SERPINC1 |
---|
|
Estruturas dispoñibles |
---|
PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Lista de códigos PDB
- 4EB1, 1ANT, 1ATH, 1AZX, 1BR8, 1DZG, 1DZH, 1E03, 1E04, 1E05, 1JVQ, 1LK6, 1NQ9, 1OYH, 1R1L, 1SR5, 1T1F, 1TB6, 2ANT, 2B4X, 2B5T, 2BEH, 2GD4, 2HIJ, 2ZNH, 3EVJ, 3KCG
|
---|
Identificadores |
---|
Símbolos | 775 SERPINC1, AT3, AT3D, ATIII, THPH7, familia da serpina C membro 1, ATIII-R2 |
---|
Identificadores externos | |
---|
Locus | Cr. 1 q25.1 |
---|
|
---|
Padrón de expresión de ARNm |
---|
|
Máis información |
|
---|
Estrutura/Función proteica |
---|
Tamaño | 432 (aminoácidos) |
---|
Ortólogos |
---|
Especies | |
---|
Entrez | |
---|
Ensembl | |
---|
UniProt | |
---|
RefSeq (ARNm) | |
---|
RefSeq (proteína) NCBI | |
---|
Localización (UCSC) | |
---|
PubMed (Busca) | |
---|
A antitrombina (AT) é unha pequena proteína que inactiva varios encimas do sistema de coagulación do sangue. A antitrombina humana é unha glicoproteína producida polo fígado e consta de 432 aminoácidos. Contén tres pontes disulfuro e un total de catro sitios de glicosilación posibles. A α-antitrombina é a forma dominante da antitrombina que se encontra no plasma sanguíneo e ten un oligosacárido que ocupa cada un dos seus catro sitios de glicosilación. Nunha forma menor da antitrombina, chamada β-antitrombina, un só dos sitios de glicosilación permanece sempre desocupado .[1] A súa actividade multiplícase en presenza do fármaco anticoagulante heparina, que potencia a unión da antitrombina ao factor IIa (trombina) e ao factor Xa.[2]
- ↑ Bjork, I; Olson, JE (1997). Antithrombin, A bloody important serpin (in Chemistry and Biology of Serpins). Plenum Press. pp. 17–33. ISBN 0-306-45698-2.
- ↑ Finley, Alan; Greenberg, Charles (2013-06-01). "Review article: heparin sensitivity and resistance: management during cardiopulmonary bypass". Anesthesia and Analgesia 116 (6): 1210–1222. ISSN 1526-7598. PMID 23408671. doi:10.1213/ANE.0b013e31827e4e62.