CAND1

CAND1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1U6G, 4A0C
Ідентифікатори
Символи	CAND1, TIP120, TIP120A, cullin associated and neddylation dissociated 1
Зовнішні ІД	OMIM: 607727 MGI: 1261820 HomoloGene: 10202 GeneCards: CAND1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• TBP-class protein binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • cullin-RING ubiquitin ligase complex; • комплекс Ґольджі; • екзосома; • мембрана; • клітинне ядро; • ubiquitin ligase complex; • extracellular region; • secretory granule lumen; • ficolin-1-rich granule lumen; • нуклеоплазма; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated; • SCF complex assembly; • диференціація клітин; • positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly; • GO:0048553 negative regulation of catalytic activity; • Убіквітин-залежний протеоліз; • neutrophil degranulation; • cellular iron ion homeostasis; • посттрансляційна модифікація;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	55832
	71902
	ENSG00000111530
	ENSMUSG00000020114
	Q86VP6
	Q6ZQ38
	NM_001329674; NM_001329675; NM_001329676; NM_018448
	NM_027994
	NP_001316603; NP_001316604; NP_001316605; NP_060918
	NP_082270
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

CAND1 (англ. Cullin associated and neddylation dissociated 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 230 амінокислот, а молекулярна маса — 136 376^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MASASYHISN	LLEKMTSSDK	DFRFMATNDL	MTELQKDSIK	LDDDSERKVV
KMILKLLEDK	NGEVQNLAVK	CLGPLVSKVK	EYQVETIVDT	LCTNMLSDKE
QLRDISSIGL	KTVIGELPPA	SSGSALAANV	CKKITGRLTS	AIAKQEDVSV
QLEALDIMAD	MLSRQGGLLV	NFHPSILTCL	LPQLTSPRLA	VRKRTIIALG
HLVMSCGNIV	FVDLIEHLLS	ELSKNDSMST	TRTYIQCIAA	ISRQAGHRIG
EYLEKIIPLV	VKFCNVDDDE	LREYCIQAFE	SFVRRCPKEV	YPHVSTIINI
CLKYLTYDPN	YNYDDEDEDE	NAMDADGGDD	DDQGSDDEYS	DDDDMSWKVR
RAAAKCLDAV	VSTRHEMLPE	FYKTVSPALI	SRFKEREENV	KADVFHAYLS
LLKQTRPVQS	WLCDPDAMEQ	GETPLTMLQS	QVPNIVKALH	KQMKEKSVKT
RQCCFNMLTE	LVNVLPGALT	QHIPVLVPGI	IFSLNDKSSS	SNLKIDALSC
LYVILCNHSP	QVFHPHVQAL	VPPVVACVGD	PFYKITSEAL	LVTQQLVKVI
RPLDQPSSFD	ATPYIKDLFT	CTIKRLKAAD	IDQEVKERAI	SCMGQIICNL
GDNLGSDLPN	TLQIFLERLK	NEITRLTTVK	ALTLIAGSPL	KIDLRPVLGE
GVPILASFLR	KNQRALKLGT	LSALDILIKN	YSDSLTAAMI	DAVLDELPPL
ISESDMHVSQ	MAISFLTTLA	KVYPSSLSKI	SGSILNELIG	LVRSPLLQGG
ALSAMLDFFQ	ALVVTGTNNL	GYMDLLRMLT	GPVYSQSTAL	THKQSYYSIA
KCVAALTRAC	PKEGPAVVGQ	FIQDVKNSRS	TDSIRLLALL	SLGEVGHHID
LSGQLELKSV	ILEAFSSPSE	EVKSAASYAL	GSISVGNLPE	YLPFVLQEIT
SQPKRQYLLL	HSLKEIISSA	SVVGLKPYVE	NIWALLLKHC	ECAEEGTRNV
VAECLGKLTL	IDPETLLPRL	KGYLISGSSY	ARSSVVTAVK	FTISDHPQPI
DPLLKNCIGD	FLKTLEDPDL	NVRRVALVTF	NSAAHNKPSL	IRDLLDTVLP
HLYNETKVRK	ELIREVEMGP	FKHTVDDGLD	IRKAAFECMY	TLLDSCLDRL
DIFEFLNHVE	DGLKDHYDIK	MLTFLMLVRL	STLCPSAVLQ	RLDRLVEPLR
ATCTTKVKAN	SVKQEFEKQD	ELKRSAMRAV	AALLTIPEAE	KSPLMSEFQS
QISSNPELAA	IFESIQKDSS	STNLESMDTS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі як убіквітинування білків. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:30688 (англ.) . Архів оригіналу за 28 березня 2016. Процитовано 6 лютого 2017. [Архівовано 2016-03-28 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, Q86VP6 (англ.) . Архів оригіналу за 2 лютого 2017. Процитовано 6 лютого 2017.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:30688 (англ.) . Архів оригіналу за 28 березня 2016. Процитовано 6 лютого 2017. [Архівовано 2016-03-28 у Wayback Machine.]

[UniProt-4] UniProt, Q86VP6 (англ.) . Архів оригіналу за 2 лютого 2017. Процитовано 6 лютого 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]