Carboxipeptidasa | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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Número EC | 3.4 | |||
Estructura/Función proteica | ||||
Tipo de proteína | Peptidasa | |||
Funciones | Enzima | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Ubicación (UCSC) |
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PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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Se denomina carboxipeptidasa a toda enzima del grupo de las peptidasas o proteasas capaces de hidrolizar un enlace peptídico situado en el extremo C-terminal de una proteína o polipéptido, liberando de esta forma el aminoácido situado al final de la cadena. La actividad enzimática de estas proteínas se encuentra descrita por los números EC 3.4.16, 3.4.17 y 3.4.18.
Las carboxipeptidasas contrastan con las aminopeptidasas, las cuales rompen enlaces peptídicos pero al otro extremo de la cadena polipeptídica (extremo N-terminal).
Tanto los animales, entre ellos los seres humanos, como las plantas contienen varios tipos de carboxipeptidasas que cumplen diversas funciones que van desde el catabolismo a la maduración de proteínas. En los seres humanos las carboxipeptidasas A1, A2 y B son producidas en el páncreas como proenzimas inactivas, y activadas por la enteropeptidasa una vez que llegan al lumen intestinal con la secreción pancreática.[1]