Creatin-Kinase

Creatin-Kinase
Modell der Gehirntyp-Kreatinkinase (CK-BB-Isozym) des Haushuhns (Gallus gallus domesticus), aus PDB 1qh4.[1] Die Röntgenstruktur der Hühner-BB-CK ist die bis dato mit höchster Auflösung (1,41 Å) bestimmte molekulare Struktur eines Mitgliedes der Familie der sogenannten Phosphagenkinasen. Das Dimer erinnert an die Form einer Banane.
Vorhandene Strukturdaten: 1QH4 1CRK 1G0W 1VRP 1U6R 2CRK 2GL6 3B6R 3DRB
Masse/Länge Primärstruktur	380 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer, Heterodimer
Isoformen	BB, MB, MM
Bezeichner
Gen-Name(n)	CKB, CKM Creatin-Kinase
Externe IDs	OMIM: 123280 UniProt P12277
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.7.3.2, Kinase
Reaktionsart	Phosphorylierung
Substrat	Kreatin
Produkte	Phosphokreatin
Vorkommen
Homologie-Familie	Guanidokinase
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Die Creatin-Kinase (auch als CK, CPK, Creatin-Phosphokinase oder als Kreatinkinase bezeichnet; engl. Creatine kinase) ist ein Enzym, das eine N-Phosphoryl-Gruppe von Phospho-Kreatin auf Adenosindiphosphat (ADP) überträgt (Phosphorylierung ist kennzeichnend für Kinasen). Mit dieser enzymatischen Reaktion wird Adenosintriphosphat (ATP) – die universelle Energiequelle in allen Zellen – regeneriert. Das Enzym kommt vor allem in allen Muskelzellen und im Gehirn, aber auch in den Hoden, Nieren, Retina und Spermien etc. vor. Es werden vier Isoenzyme unterschieden:

• CK-MM (Skelettmuskeltyp),
• CK-MB (Myokardtyp),
• CK-BB (Gehirntyp) und
• CK-MiMi oder mt-CK (Mitochondrientyp).^[2][3]

Manchmal wird das Enzym fälschlich als Kreatinin-Kinase bezeichnet. Kreatinin ist allerdings nur das im Urin enthaltene Abbauprodukt des Kreatins.

1. ↑ Referenzfehler: Ungültiges <ref>-Tag; kein Text angegeben für Einzelnachweis mit dem Namen Eder_1999.
2. ↑ U. Schlattner, M. Tokarska-Schlattner, T. Wallimann: Mitochondrial creatine kinase in human health and disease. In: Biochim. Biophys. Acta. 1762. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2006, S. 164–180, doi:10.1016/j.bbadis.2005.09.004, PMID 16236486.  Vorlage:Cite journal: Der Parameter language wurde bei wahrscheinlich fremdsprachiger Quelle nicht angegeben.
3. ↑ T. Wallimann u. a.: The Phosphocreatine Circuit: Molecular and Cellular Physiology of Creatine Kinases, Sensitivity to Free Radicals, and Enhancement by Creatine Supplementation. In: Valdur Saks (Hrsg.): Molecular System Bioenegetics. Wiley 2007, ISBN 978-3-527-31787-5.