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FGAM-Synthase
| Phosphoribosylformylglycinamidin-Synthase | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
| |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1338 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | PFAS | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 6.3.5.3, Ligase | |
| Reaktionsart | Keton-Imin-Umwandlung | |
| Substrat | FGAR + Glutamin + ATP + H2O | |
| Produkte | FGAM + Glutamat + ADP + Pi | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 5198 | 237823 |
| Ensembl | ENSG00000178921 | ENSMUSG00000020899 |
| UniProt | O15067 | Q5SUR0 |
| Refseq (mRNA) | NM_012393 | NM_001159519 |
| Refseq (Protein) | NP_036525 | NP_001152991 |
| Genlocus | Chr 17: 8.25 – 8.27 Mb | Chr 11: 68.99 – 69.01 Mb |
| PubMed-Suche | 5198 | 237823
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Die FGAM-Synthase (FGAMS) (auch FGARAT; formal: Phosphoribosylformylglycinamidin-Synthase) ist das Enzym, das in allen Lebewesen den vierten Schritt der Purinbiosynthese katalysiert, nämlich die Umwandlung von FGAR (ein Keton) zu FGAM (ein Imin). Die FGAMS in den meisten gramnegativen Bakterien und Eukaryoten ist ein großes Protein, das aus drei Domänen (N-terminal, FGAMS, Glutaminase) besteht, während es sich bei grampositiven Bakterien und Archaeen um einen Komplex aus drei Einzelproteinen handelt. Das für das menschliche Enzym codierende Gen wurde 1999 identifiziert.[1][2][3]
- ↑ UniProt O15067
- ↑ M. Morar, A. A. Hoskins u. a.: Formylglycinamide ribonucleotide amidotransferase from Thermotoga maritima: structural insights into complex formation. In: Biochemistry. Band 47, Nummer 30, Juli 2008, S. 7816–7830, ISSN 1520-4995. doi:10.1021/bi800329p. PMID 18597481. PMC 2646663 (freier Volltext).
- ↑ D. Patterson, J. Bleskan u. a.: Human phosphoribosylformylglycineamide amidotransferase (FGARAT): regional mapping, complete coding sequence, isolation of a functional genomic clone, and DNA sequence analysis. In: Gene. Band 239, Nummer 2, November 1999, S. 381–391, ISSN 0378-1119. PMID 10548741.
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