| Integrina |
|---|
 |
| Identificadores |
|---|
| Símbolo | Integrin_beta |
|---|
| Pfam | PF00362 |
|---|
| InterPro | IPR002369 |
|---|
| SMART | SM00187 |
|---|
| PROSITE | PDOC00216 |
|---|
| SCOPe | 1jv2 / SUPFAM |
|---|
| Estruturas proteicas dispoñibles: |
|---|
| Pfam
| estruturas / ECOD
|
|---|
| PDB | RCSB PDB; PDBe; PDBj |
|---|
| PDBsum | resumo de estruturas |
|---|
| PDB | 1jv2, 1kup, 1kuz, 1l3y, 1l5g, 1m1x, 1m8o, 1s4x, 1txv, 1ty3, 1ty5, 1ty6, 1ty7, 1tye, 1u8c |
|---|
|
As integrinas son proteínas receptoras transmembrana da superficie celular, que median a adhesión das células aos elementos que as rodean, como poden ser outras células ou os compoñentes da matriz extracelular. Na transdución de sinais as integrinas pásanlle á célula información sobre a composición química e estado mecánico da matriz extracelular. Por tanto, ademais de transmitiren forzas mecánicas a través das delicadas membranas, están implicadas na sinalización celular e na regulación da forma, motilidade e ciclo celular.
As integrinas transducen información desde a matriz extracelular á célula, pero tamén revelan o estado da célula ao exterior, o que permite dar respostas flexibles aos cambios no ambiente da célula, por exemplo permitindo que as plaquetas realicen a coagulación do sangue.
Hai moitos tipos de integrinas, e na superficie de moitas células pode haber á vez varios tipos. As integrinas son de vital importancia para todos os animais e atopáronse en todos os animais que foron estudados, desde as simples esponxas aos mamíferos. Nos humanos, as integrinas foron moi estudadas.
As integrinas actúan xunto con outras proteínas, como as cadherinas, as da superfamilia das inmunoglobulinas, moléculas de adhesión celular, selectinas e sindecanos para mediaren as interaccións e comunicacións célula-célula e célula-matriz extracelular. As integrinas unen a superficie celular con compoñentes da matriz extracelular como a fibronectina, vitronectina, coláxeno e lamininas.
- ↑ Xiong JP, Stehle T, Diefenbach B; et al. (2001). "Crystal structure of the extracellular segment of integrin alphaV beta3". Science 294 (5541): 339–45. PMC 2885948. PMID 11546839. doi:10.1126/science.1064535.
- ↑ Sauer FG, Fütterer K, Pinkner JS, Dodson KW, Hultgren SJ, Waksman G (1999). "Structural basis of chaperone function and pilus biogenesis". Science 285 (5430): 1058–61. PMID 10446050. doi:10.1126/science.285.5430.1058.
