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Kollagenasen
Als Kollagenasen werden Enzyme bezeichnet, welche die Peptidbindung zwischen Prolin und anderen Aminosäuren spalten. Damit sind diese Proteasen in der Lage, Kollagen abzubauen. Sie kommen in höheren Tieren (Coelomata), Bakterien und manchen Archaeen vor. Beim Menschen sind fünf Kollagenasen bekannt, die alle zu den Matrix-Metalloproteasen (EC 3.4.24.-) gehören:[1]
| Protein | Gen (HGNC) |
UniProt | Länge (AA) |
Bemerkungen |
|---|---|---|---|---|
| Interstitielle Kollagenase | MMP1 | P03956 | 170, 200 | Spaltung in zwei Enzyme (22 kDa, 27 kDa); spaltet Kollagen I, II, III, VII und X, HIV-Protein Tat |
| Gelatinase A | MMP2 | P08253 | 551 | ubiquitär; Torg-Winchester-Syndrom; spaltet Gelatin I, Kollagen IV, V, VII, X |
| Neutrophile Kollagenase | MMP8 | P22894 | 367 | spaltet fibrilläres Kollagen I, II, III |
| Gelatinase B | MMP9 | P14780 | (92, 82, 67 kDa) | Anfälligkeit für Bandscheibenvorfall, Anadysplasie der Metaphyse; kleinere Enzymvarianten; spaltet Gelatin I, V und Kollagen IV, V |
| Kollagenase 3 | MMP13 | P45452 | 368 | Dysplasien; spaltet Kollagen I |
Mit Hilfe dieses Enzyms können sich Clostridien durch den Abbau von Kollagen im Bindegewebe besonders rasch ausbreiten. Umgekehrt wird Kollagenase aus Clostridien zur Unterstützung der Wundheilung (Débridement) verwendet[2][3][4] und wurde auch zur Chemonukleolyse bei der Behandlung des Bandscheibenvorfalls erprobt.[5]
- ↑ UniProt-Suchergebnis (Seite nicht mehr abrufbar. Suche in Webarchiven)
- ↑ M. Pruteanu, N. P. Hyland u. a.: Degradation of the extracellular matrix components by bacterial-derived metalloproteases: implications for inflammatory bowel diseases. In: Inflammatory bowel diseases. Band 17, Nummer 5, Mai 2011, S. 1189–1200, ISSN 1536-4844. doi:10.1002/ibd.21475. PMID 20853433.
- ↑ J. Ramundo, M. Gray: Collagenase for enzymatic debridement: a systematic review. In: Journal of wound, ostomy, and continence nursing : official publication of The Wound, Ostomy and Continence Nurses Society / WOCN. Band 36, Nummer 6 Suppl, 2009 Nov-Dec, S. S4–11, ISSN 1528-3976. doi:10.1097/WON.0b013e3181bfdf83. PMID 19918148. (Review).
- ↑ Collagenase bei Dupuytren´scher Kontraktur: Zusatznutzen nicht belegt, Pressemitteilung des Instituts für Qualität und Wirtschaftlichkeit im Gesundheitswesen vom 1. Januar 2012.
- ↑ Jürgen Schäffer, H.-M. Mayer, Mario Brock: Anästhesiologische Aspekte bei der Chemonukleolyse in Lokalanästhesie. In: Anästhesie Intensivtherapie Notfallmedizin. Band 20, Heft 2, 1985, S. 62–64, hier: S. 62.
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