Back بيروفات كايناز Arabic Piruvat cinasa Catalan Pyruvate kinase English Piruvato cinasa Spanish پیرووات کیناز FA Pyruvaattikinaasi Finnish Pyruvate kinase French Piruvato quinase GL Piruvato chinasi Italian ピルビン酸キナーゼ Japanese
| Pyruvatkinase | ||
|---|---|---|
| ||
| Pyruvatkinase M2 tetramer, Human PDB 1T5A. | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 543/574/530/530 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Kofaktor | Magnesium, Kalium | |
| Isoformen | L, R, M1, M2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | PKLR ; PKM2 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.7.1.40, Kinase | |
| Reaktionsart | Übertragung einer Phosphatgruppe | |
| Substrat | ADP + Phosphoenolpyruvat | |
| Produkte | ATP + Pyruvat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Die Pyruvatkinase (Pk) ist ein Enzym. Sie überträgt eine Phosphatgruppe von Phosphoenolpyruvat unter Bildung von Pyruvat auf ADP und stellt so die bei der Glykolyse gewonnene Energie als ATP bereit. Die Pk ist neben der Hexokinase und der Phosphofructokinase eines der drei regulierbaren Enzyme in der Glykolyse.[1] Sie ist daher unentbehrlich im Stoffwechsel aller Lebewesen. Während Bakterien zwei Isoformen des Enzyms besitzen, sind es bei den Wirbeltieren vier, wobei je zwei von einem Gen kodiert werden. Beim Menschen heißen diese Gene PKLR und PKM2. Mutationen im PKLR-Gen können hämolytische Anämie verursachen.[2]
Die vier Isoformen sind in verschiedenen Gewebetypen lokalisiert: L als das Haupt-Isozym in der Leber; R in Erythrozyten; M1 in Muskeln, Herz und Gehirn; und M2 im Fötus.[2]