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Sucrase-Isomaltase
| Sucrase-Isomaltase | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1826 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | single pass Typ 2 Membranprotein | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | SI | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.2.1.10, Glykosidase | |
| Reaktionsart | Hydrolyse von (1→6)-alpha-D-glucosidischen Bindungen | |
| Substrat | Limit-Dextrine, Isomaltulose, Isomaltotriose, Panose | |
| Produkte | längere Maltoside, Maltose, Maltotriose, (schlussendlich) Glucose | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Isomaltase | |
| Übergeordnetes Taxon | Neumünder | |
Sucrase-Isomaltase (Gen: SI) heißt das Enzym, das die hydrolytische Spaltung von Limit-Dextrinen, Maltotriose, Maltose, Isomaltose, Saccharose und anderen Mehrfachzuckern katalysiert. Dieser Reaktionsschritt ist unentbehrlich bei der Verdauung von Kohlenhydraten. Das Enzym kommt in allen Wirbeltieren vor und wird beim Menschen im Dünndarm und zum kleinen Teil im Dickdarm an der Oberfläche der Mikrovilli produziert. Dort ist es in der Zellmembran mit Myosin-1A assoziiert. Mutationen im SI-Gen können Sucrase-Isomaltasemangel und damit Saccharoseintoleranz hervorrufen.[1][2][3]
- ↑ PROSITE: Glykosidase Familie 31
- ↑ UniProt P14410
- ↑ Tyska MJ, Mooseker MS: A role for myosin-1A in the localization of a brush border disaccharidase. In: J. Cell Biol. 165. Jahrgang, Nr. 3, Mai 2004, S. 395–405, doi:10.1083/jcb.200310031, PMID 15138292, PMC 2172191 (freier Volltext). Vorlage:Cite journal: Der Parameter language wurde bei wahrscheinlich fremdsprachiger Quelle nicht angegeben.
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