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Transferrina
| Transferrina | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Transferrina | ||||||||
| Pfam | PF00405 | ||||||||
| InterPro | IPR001156 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00182 | ||||||||
| SCOPe | 1lcf / SUPFAM | ||||||||
| OPM superfamily | 161 | ||||||||
| OPM protein | 1lfc | ||||||||
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As transferrinas son glicoproteínas do plasma sanguíneo que se unen ao ferro e controlan o nivel de ferro libre nos fluídos biolóxicos.[1]
As transferrinas únense moi fortemente ao ferro, pero de forma reversible. Aínda que o ferro unido á transferrina é menos do 0,1% (4 mg) do total de ferro corporal, é a fonte máis importante de ferro, cunha alta taxa de recambio (25 mg/24 h). A transferrina ten un peso molecular de arredor de 80 KDa e contén dous sitios de unión para o Fe(III) de alta afinidade. A afinidade da transferrina polo Fe(III) é extremadamente alta (1023 M−1 a pH 7,4)[2] pero decrece progresivamente ao diminuír o pH por debaixo da neutralidade. Na superficie das células existen receptores da transferrina.
A ferritina pode estar unida a un ión férrico, a dous ou a ningún. Cando non está unida ao ferro, coñécese como apotransferrina.
O xene que codifica a transferrina nos humanos é o TF,[3] que está localizado no cromosoma 3 banda 3q21.[3]
- ↑ Crichton RR, Charloteaux-Wauters M (1987). "Iron transport and storage". Eur. J. Biochem. 164 (3): 485–506. PMID 3032619. doi:10.1111/j.1432-1033.1987.tb11155.x.
- ↑ Aisen P, Leibman A, Zweier J (1978). "Stoichiometric and site characteristics of the binding of iron to human transferrin" (PDF). J. Biol. Chem. 253 (6): 1930–7. PMID 204636.
- ↑ 3,0 3,1 Yang F, Lum JB, McGill JR, Moore CM, Naylor SL, van Bragt PH, Baldwin WD, Bowman BH (1984). "Human transferrin: cDNA characterization and chromosomal localization". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 81 (9): 2752–6. PMC 345148. PMID 6585826. doi:10.1073/pnas.81.9.2752.
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