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Triosephosphatisomerase
| Triosephosphatisomerase | ||
|---|---|---|
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| Bändermodell nach PDB 2jk2 | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 248 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Isoformen | 2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | TPI1 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 5.3.1.1, Isomerase | |
| Substrat | Dihydroxyacetonphosphat (=Glyceronphosphat) | |
| Produkte | D-Glycerinaldehyd-3-phosphat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | CLU_024251_2_0 | |
| Übergeordnetes Taxon | Chordatiere | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 7167 | 21991 |
| Ensembl | ENSG00000111669 | ENSMUSG00000023456 |
| UniProt | P60174 | P17751 |
| Refseq (mRNA) | NM_000365 | NM_009415 |
| Refseq (Protein) | NP_000356 | NP_033441 |
| Genlocus | Chr 12: 6.87 – 6.87 Mb | Chr 6: 124.81 – 124.81 Mb |
| PubMed-Suche | 7167 | 21991
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Die Triosephosphatisomerase (TIM, TPI) ist das Enzym, das Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) zu Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) umwandelt. Dies ist ein Teilschritt der Glycolyse. TPI ist damit unverzichtbar für alle Lebewesen, die Glucose oder Fructose nur mittels Glycolyse verwerten können.
Im Menschen kodiert ein Gen (TPI1) auf Chromosom 12, Locus 12p13 das funktionelle Protein, mindestens drei Pseudogene sind bekannt. Mutationen am Gen können Triosephosphat-Isomerase-Defizienz verursachen.
Ein potenter Inhibitor ist 2-Phosphoglycolat, das in Pflanzen im Zuge der Photorespiration abgebaut wird.[1]
- ↑ Anderson, LE. (1971): Chloroplast and cytoplasmic enzymes. II. Pea leaf triose phosphate isomerases. In: Biochim Biophys Acta. 235(1); 237–244; PMID 5089710; doi:10.1016/0005-2744(71)90051-9.
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