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Catechol-O-Methyltransferase
| Catechol-O-Methyltransferase | ||
|---|---|---|
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| Bändermodell von menschlicher S-COMT im Komplex mit 3,5-Dinitrocatechol (blau) and S-Adenosylmethionin (gelb) | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 271 Aminosäuren, 30.037 Da | |
| Kofaktor | SAM | |
| Isoformen | löslich, membrangebunden | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | COMT | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.1.1.6, Methyltransferase | |
| Reaktionsart | Übertragung einer Methylgruppe | |
| Substrat | S-Adenosylmethionin + Catecholamin | |
| Produkte | S-Adenosyl-L-Homocystein + Guajacol-Derivat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | COMT | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 1312 | |
| Ensembl | ENSG00000093010 | |
| UniProt | P21964 | |
| Refseq (mRNA) | NM_000754.3 | |
| Refseq (Protein) | NP_000745.1 | |
| PubMed-Suche | 1312
| |
Die Catechol-O-Methyltransferase (Gen: COMT) ist ein Enzym, das verschiedene Catecholamine, darunter natürliche Botenstoffe und neuroaktive Arzneistoffe, O-methyliert und damit inaktiviert und dem Abbau zuführt. Es ist Teil des Katecholamin-Abbaus und des Fremdstoffmetabolismus. COMT ist in allen Lebewesen zu finden und wird insbesondere im Gehirn, in der Leber und Plazenta, sowie in Lymphozyten und Erythrozyten exprimiert. Beim Menschen gibt es zwei Isoformen der COMT: MB-COMT ist membrangebunden und S-COMT (der die ersten 50 Aminosäuren fehlen) frei beweglich.
COMT wurde vom US-amerikanischen Biochemiker Julius Axelrod entdeckt.
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