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Dihydropyrimidin-Dehydrogenase

Dihydropyrimidin-Dehydrogenase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 1022 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor FAD, FMN, (4Fe-4S)
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Redoxreaktion
Substrat 5,6-Dihydrouracil + NADP+
Produkte Uracil + NADPH + H+
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten, Bakterien
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 1806 99586
Ensembl ENSG00000188641 ENSMUSG00000033308
UniProt Q12882 Q8CHR6
Refseq (mRNA) NM_000110 NM_170778
Refseq (Protein) NP_000101 NP_740748
Genlocus Chr 1: 97.08 – 97.92 Mb Chr 3: 118.56 – 119.43 Mb
PubMed-Suche 1806 99586

Die Dihydropyrimidin-Dehydrogenase (DPD) ist ein Enzym aus der Gruppe der Oxidoreduktasen, das einen Schritt im Abbau von körpereigenen Pyrimidinen wie Uracil und Thymin katalysiert. Zusätzlich baut es verschiedene Zytostatika wie 5-Fluoruracil (5-FU) und Capecitabin ab. Es gibt angeborene DPD-Mangelzustände (Dihydropyrimidin-Dehydrogenase-Mangel[1][2], DPD-Mangel, E79 nach ICD-10), die vor einer geplanten Therapie mit Fluorpyrimidinen mittels Labortests ausgeschlossen werden sollten. Falls ein solcher Mangelzustand vorliegt, müssen die entsprechenden Medikamente entweder in reduzierter Dosierung verabreicht werden oder dürfen (bei einem vollständigen Fehlen der DPD-Enzymaktivität) gar nicht gegeben werden.[3]

  1. Eintrag zu Dihydropyrimidin-Dehydrogenase-Mangel. In: Orphanet (Datenbank für seltene Krankheiten)
  2. Dihydropyrimidine dehydrogenase deficiency. In: Online Mendelian Inheritance in Man. (englisch)
  3. Fluorouracil, Capecitabin, Tegafur und Flucytosin: Empfehlung zur Testung und Behandlung. Bundesinstitut für Arzneimittel und Medizinprodukte, 4. August 2020, abgerufen am 26. September 2020.

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