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Glutamatdehydrogenase
| Glutamatdehydrogenase (NADP+) 1 | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 505 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homohexamer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | GLUD1, GLUD2 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.4.1.3, Oxidoreduktase | |
| Substrat | L-Glutamat + H2O + NAD+ | |
| Produkte | 2-Oxoglutarat + NH3 + NADH/H+ | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Glutamatdehydrogenase (GDH, auch GLDH) heißt das Enzym, das die Reaktion von L-Glutamat, Wasser und NAD(P)+ zu Ammonium, α-Ketoglutarat (2-Oxoglutarat) und NAD(P)H bzw. deren Rückreaktion katalysiert. Damit ist es ein Teil des Stickstoffmetabolismus und für die Fixierung (Assimilation) bzw. Freisetzung (Dissimilation) von Ammonium von zentraler Bedeutung. GDH kommt in vielen Organismen vor. Beim Menschen existieren zwei Gene (GLUD1 und GLUD2), die für zwei Isoformen der GDH codieren, wobei GLUD2 besonders in der Netzhaut, den Hoden und auch im Gehirn exprimiert wird. Mutationen an GLUD1 können zum Hyperinsulinismus-Hyperammonämie-Syndrom führen.[1]
Während die GDHs höherer Eukaryoten beide Co-Faktoren (NADH und NADPH) nutzen können, sind die GDHs von Prokaryoten und niederer Eukaryoten von einem bestimmten Coenzym abhängig (NADH oder NADPH, EC 1.4.1.2 und EC 1.4.1.4). Hierbei sind NADPH-abhängigen GDHs üblicherweise anabole Enzyme und katalysieren die Assimilation von Ammonium, während NADH-abhängig GDHs zum Katabolismus beitragen und Ammonium meist dissimilieren.
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