Glyceraldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase | ||
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Oberflächen-/Bändermodell des GAPDH-Tetramer, nach PDB 1U8F | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 334 aa; 35,9 kDa | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
Kofaktor | PRKCI, Sulfat | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | GAPDH ; GAPD | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 1.2.1.12, Oxidoreduktase | |
Reaktionsart | Phosphorylierung | |
Substrat | D-Glyceraldehyd-3-phosphat + Phosphat + NAD(+) | |
Produkte | 3-Phospho-D-glyceroylphosphat + NADH | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | CLU_030140_0_3 | |
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Orthologe | ||
Mensch | Huhn | |
Entrez | 2597 | 374193 |
Ensembl | ENSG00000111640 | ENSGALG00000014442 |
UniProt | P04406 | P00356 |
Refseq (mRNA) | NM_002046 | NM_204305 |
Refseq (Protein) | NP_002037 | NP_989636 |
Genlocus | Chr 12: 6.51 – 6.52 Mb | Chr 1: 80.09 – 80.09 Mb |
PubMed-Suche | 2597 | 374193
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Die Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase (GAPDH, Syn. 3-Phosphoglycerinaldehyd-Dehydrogenase) ist ein Enzym der Glycolyse und daher unentbehrlich für alle Lebewesen. Sie katalysiert die Umwandlung von Glycerinaldehyd-3-phosphat zu 1,3-Bisphosphoglycerat. Bei dieser Reaktion wird eine energiereiche Phosphat-Bindung aufgebaut, die im folgenden Schritt der Glycolyse auf ADP übertragen wird, wodurch ATP entsteht. Außerdem wird in der katalysierten Reaktion ein NAD+ zu NADH/H+ umgewandelt.