LDL-Rezeptor | ||
---|---|---|
Oberflächenmodell der extrazellulären Domäne des LDLR nach PDB 1N7D | ||
Vorhandene Strukturdaten: 1ajj, 1d2j, 1f5y, 1f8z, 1hj7, 1hz8, 1i0u, 1ijq, 1ldl, 1ldr, 1n7d, 1xfe, 2fcw | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 839 Aminosäuren; 93,1 kDa | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | LDLR | |
Externe IDs | ||
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | LDL-Rezeptor | |
Übergeordnetes Taxon | vielzellige Tiere | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 3949 | 16835 |
Ensembl | ENSG00000130164 | ENSMUSG00000032193 |
UniProt | P01130 | Q3TVR4 |
Refseq (mRNA) | NM_000527 | XM_979020 |
Refseq (Protein) | NP_000518 | XP_984114 |
Genlocus | Chr 19: 11.06 – 11.1 Mb | Chr 9: 21.47 – 21.5 Mb |
PubMed-Suche | 3949 | 16835
|
Der LDL-Rezeptor (low density lipoprotein receptor) ist ein Protein, das in Zellmembranen aller Tiere verankert ist. Es ist ein sogenannter Membranrezeptor, der mit seinen außerhalb der Zelle gelegenen Bindungsstellen die spezifische Bindung an das Apoprotein B-100, den Proteinanteil der LDL-Nahrungsfette vermittelt. Nachdem das LDL so gebunden ist, wird es in das Innere der Zelle transportiert.[1]
Für die Aufklärung des vom LDL-Rezeptor genutzten Aufnahmemechanismus und die Bedeutung für den Cholesterinhaushalt wurden Joseph Leonard Goldstein und Michael S. Brown 1985 mit dem Nobelpreis ausgezeichnet.[2]