Enteropeptidasa

Enteropeptidasa
Estructura cristalina de la enzima enteropeptidasa con un inhibidor.
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.4.21.9
Número CAS	9014-74-8
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e
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La enteropeptidasa (llamada también enteroquinasa) es una enzima producida por las células del duodeno que se encuentra involucrada en la digestión humana. Es secretada por los enterocitos que se encuentran en las criptas de Lieberkühn del intestino delgado, a continuación de que la comida ingerida sale del estómago. La enteropeptidasa convierte al tripsinógeno (una proenzima) en su forma activa la tripsina, desembocando en la subsecuente activación en cascada de las enzimas digestivas pancreáticas.^[1]​^[2]​^[3]​^[4]​

La enteropeptidasa es una serina proteasa (EC 3.4.21.9) formada por dos cadenas polipeptídicas unidas por puentes disulfuro. La cadena pesada N-terminal (82-140 KDa) facilita el anclaje de la enteropeptidasa al ribete en cepillo de la mucosa duodenal, mientras que la cadena liviana (35–62 KDa) es la que contiene la subunidad catalítica.^[5]​ La enteropeptidasa forma parte del clan quimotripsina de las serina proteasas, y es estructuralmente similar a estas proteínas.^[6]​^[7]​^[8]​

1. ↑ Stanislav Pepeliaev, J. K. (2011). High level expression of human enteropeptidase light chain in Pichia pastoris . Original Research Article Journal of Biotechnology , 156 (1), 67-75.
2. ↑ Marine E. Gasparian, M. L. (2011). Strategy for improvement of enteropeptidase efficiency in tag removal processes . Protein Expression and Purification , 79 (2), 191-196.
3. ↑ Kunitz M (marzo de 1939). «Formation of trypsin from crystalline trypsinogen by means of enterokinase». J. Gen. Physiol. 22 (4): 429-446. PMC 2141988. PMID 19873112. doi:10.1085/jgp.22.4.429. 
4. ↑ Kiel B (1971). «Trypsin». En Boyer PS, ed. The Enzymes, 3: Hydrolysis - Peptide Bonds. Amsterdam: Elsevier. pp. 249-275. ISBN 0-12-122703-0. 
5. ↑ Huang L, Ruan H, Gu W, Xu Z, Cen P, Fan L (2007). «Functional expression and purification of bovine enterokinase light chain in recombinant Escherichia coli». Prep. Biochem. Biotechnol. 37 (3): 205-17. PMID 17516250. doi:10.1080/10826060701386695. 
6. ↑ Rawlings ND, Barrett AJ (febrero de 1993). «Evolutionary families of peptidases». Biochem. J. 290 (1): 205-18. PMC 1132403. PMID 8439290. 
7. ↑ Hye-Won Song, S.-I. C. (2002). Engineered Recombinant Enteropeptidase Catalytic Subunit: Effect of N-Terminal Modification. Archives of Biochemistry and Biophysics , 400 (1), 1-6.
8. ↑ Marine E. Gasparian, V. G. (2003). Expression, purification, and characterization of human enteropeptidase catalytic subunit in Escherichia coli. Protein Expression and Purification , 31 (1), 133-139