tripsina | ||||
---|---|---|---|---|
![]() Estructura tridimensional de la tripsina | ||||
Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Símbolos | PRSS1 (HGNC: 9475) TRY1 | |||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
| |||
Número EC | 3.4.21.4 | |||
Locus | Cr. 7 q32fryfgjh-qter | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
| |||
Entrez |
| |||
UniProt |
| |||
RefSeq (ARNm) |
| |||
PubMed (Búsqueda) |
| |||
PMC (Búsqueda) |
| |||
La tripsina es una enzima peptidasa que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. Se produce en el páncreas y se secreta en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión. El pH óptimo es 7,7 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una enzima específica, ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos arginina (Arg) o lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido inicial.[1]
La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinógeno (enzima inactiva), y luego se activa en el duodeno gracias a la enteropeptidasa, que la convierte en tripsina (enzima activa) mediante un corte proteolítico.[cita requerida]
La tripsina fue descubierta en 1876 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne mientras estudiaba el mecanismo de la digestión.[2]