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B0AT1
| Protéine B0AT1 | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Nom approuvé | Solute Carrier Family 6 Member 19 | |
| Symbole | SLC6A19 | |
| Synonymes | Sodium-Dependent Neutral Amino Acid Transporter B(0)AT1, System B(0) Neutral Amino Acid Transporter AT1, B0AT1 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 5p15.33 | |
| Masse moléculaire | 71 110 Da[1] | |
| Nombre de résidus | 634 acides aminés[1] | |
| Entrez | 340024 | |
| HUGO | 27960 | |
| OMIM | 608893 | |
| UniProt | Q695T7 | |
| RefSeq (ARNm) | NM_001003841.2 | |
| RefSeq (protéine) | NP_001003841.1 | |
| Ensembl | ENSG00000174358 | |
|
GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega | ||
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La protéine B0AT1, dite sodium-dependent neutral amino acid transporter en anglais, est une protéine de la famille des transporteurs SLC (en) (solute carriers). Chez l'homme, elle est codée par le gène SLC6A19, situé sur le chromosome 5[2]. Elle assure la résorption épithéliale sodium-dépendante des acides aminés neutres à travers la membrane apicale du rein et de l'intestin[3],[4]. Une mutation sur le gène SLC6A19 peut donner la maladie de Hartnup[2],[3].
La protéine B0AT1 interagit, pour la stabiliser sur la membrane plasmique, avec l'enzyme de conversion de l'angiotensine 2, ou protéine ACE2, qui intervient dans l'infection des cellules humaines par des coronavirus tels que SARS-CoV-2, responsable du COVID-19 ; la protéine B0AT1 forme un dimère d'hétérodimères avec ACE2[5], le domaine d'homologie aux collectines d'ACE2 favorisant la dimérisation. ACE2 joue en outre le rôle de protéine chaperon pour B0AT[6].
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) Robert Kleta, Elisa Romeo, Zorica Ristic, Toshihiro Ohura, Caroline Stuart, Mauricio Arcos-Burgos, Mital H Dave, Carsten A Wagner, Simone R M Camargo, Sumiko Inoue, Norio Matsuura, Amanda Helip-Wooley, Detlef Bockenhauer, Richard Warth, Isa Bernardini, Gepke Visser, Thomas Eggermann, Philip Lee, Arthit Chairoungdua, Promsuk Jutabha, Ellappan Babu, Sirinun Nilwarangkoon, Naohiko Anzai, Yoshikatsu Kanai, Francois Verrey, William A Gahl et Akio Koizumi, « Mutations in SLC6A19, encoding B0AT1, cause Hartnup disorder », Nature Genetics, vol. 36, no 9, , p. 999-1002 (PMID 15286787, DOI 10.1038/ng1405, lire en ligne)
- (en) Angelika Bröer, Karin Klingel, Sonja Kowalczuk, John E. J. Rasko, Juleen Cavanaugh et Stefan Bröer, « Molecular Cloning of Mouse Amino Acid Transport System B0, a Neutral Amino Acid Transporter Related to Hartnup Disorder », Journal of Biological Chemistry, vol. 279, no 23, , p. 24467-24476 (PMID 15044460, DOI 10.1074/jbc.M400904200, lire en ligne)
- ↑ (en) Stefan Bröer, « Amino Acid Transport Across Mammalian Intestinal and Renal Epithelia », Physiological Reviews, vol. 88, no 1, , p. 249-286 (PMID 18195088, DOI 10.1152/physrev.00018.2006, lire en ligne)
- ↑ (en) Renhong Yan, Yuanyuan Zhang, Yaning Li, Lu Xia, Yingying Guo et Qiang Zhou, « Structural basis for the recognition of SARS-CoV-2 by full-length human ACE2 », Science, vol. 367, no 6485, , p. 1444-1448 (PMID 32132184, PMCID 7164635, DOI 10.1126/science.abb2762, lire en ligne)
- ↑ (en) Mahmoud Gheblawi, Kaiming Wang, Anissa Viveiros, Quynh Nguyen, Jiu-Chang Zhong, Anthony J. Turner, Mohan K. Raizada, Maria B. Grant et Gavin Y. Oudit, « Angiotensin-Converting Enzyme 2: SARS-CoV-2 Receptor and Regulator of the Renin-Angiotensin System », Circulation Research, vol. 126, no 10, , p. 1456-1474 (PMID 32264791, PMCID 7188049, DOI 10.1161/CIRCRESAHA.120.317015, lire en ligne)
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