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Caspase 8
| Caspase 8 | ||
 Structure d'une caspase 8 humaine (PDB 1F9E[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | CASP8 | |
| N° EC | 3.4.22.61 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 2q33.1 | |
| Masse moléculaire | 55 391 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 479 acides aminés[2] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Caspase 8
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
La caspase 8 est une protéase à cystéine de la famille des caspases (de l'anglais cysteine-dependent aspartate-directed proteases) codée chez l'homme par le gène CASP8, situé sur le chromosome 2. Elle clive les chaînes polypeptidiques au niveau de séquences portant un résidu d'aspartate en P1, avec de préférence une séquence du type (Leu/Asp/Val)–Glu–Thr–Asp-|-(Gly/Ser/Ala). Cette enzyme intervient dans de nombreux processus biologiques, dont la nécrose, l'inflammation, la prolifération et en particulier l'apoptose par la voie extrinsèque, où sa fonction est centrale.
La caspase 8 est initialement produite sous la forme d'une proenzyme, la procaspase 8. Elle est activée par autoclivage pour ne conserver in fine que son domaine caspase.
- ↑ (en) Helen Blanchard, Mrudula Donepudi, Markus Tschopp, Lalitha Kodandapani, Joe C Wu et Markus G Grütter, « Caspase-8 specificity probed at subsite S4: crystal structure of the caspase-8-Z-DEVD-cho complex », Journal of Molecular Biology, vol. 302, no 1, , p. 9-16 (PMID 10964557, DOI 10.1006/jmbi.2000.4041, lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
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