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Cytochrome P450
| Pfam | PF00067 |
|---|---|
| InterPro | IPR0011 |
| PROSITE | PDOC00081 |
| SCOP | 2cpp |
| SUPERFAMILY | 2cpp |
| Famille OPM | 41 |
| Protéine OPM | 2bdm |
Les cytochromes P450 (CYP450) sont des hémoprotéines — protéines ayant une molécule d'hème comme cofacteur — qui interviennent dans les réactions d'oxydoréduction d'un grand nombre de grosses ou de petites molécules, qu'il s'agisse de substrats naturels du métabolisme endogène ou de xénobiotiques (polluants, toxines, drogues, médicaments, etc.). Ce sont généralement les oxydases finales d'une chaîne de transport d'électrons. L'abréviation P450 provient de la spectrophotométrie : lorsque ces enzymes sont à l'état réduit et complexées avec le monoxyde de carbone, le pic d'absorbance se situe à une longueur d'onde de 450 nm.
La réaction catalysée par les cytochromes P450 la plus courante correspond à une activité monooxygénase : un groupe hydroxyle est formé avec un atome d'oxygène provenant d'une molécule d'oxygène (O2), l'autre atome d'oxygène étant réduit en eau (H2O) à l'aide du NADPH :
On connaît plus de 18 000 protéines différentes dans la famille des cytochromes P450. Ces enzymes ont été identifiées aussi bien chez des animaux que chez des plantes, des mycètes, des protistes, des bactéries, des archées et même des virus[2]. Elles n'ont cependant pas été observées chez E coli[3].
- ↑ (en) Michael R. Wester, Jason K. Yano, Guillaume A. Schoch, Christine Yang, Keith J. Griffin, C. David Stout et Eric F. Johnson, « The Structure of Human Cytochrome P450 2C9 Complexed with Flurbiprofen at 2.0-Å Resolution », Journal of Biological Chemistry, vol. 279, no 34, , p. 35630-35637 (PMID 15181000, DOI 10.1074/jbc.M405427200, lire en ligne)
- ↑ (en) David C. Lamb, Li Lei, Andrew G. S. Warrilow, Galina I. Lepesheva, Jonathan G. L. Mullins, Michael R. Waterman et Steven L. Kelly, « The First Virally Encoded Cytochrome P450 », Journal of Virology, vol. 83, no 16, , p. 8266-8269 (PMID 19515774, PMCID 2715754, DOI 10.1128/JVI.00289-09, lire en ligne)
- ↑ (en) P. B. Danielson, « The Cytochrome P450 Superfamily: Biochemistry, Evolution and Drug Metabolism in Humans », Current Drug Metabolism, vol. 3, no 6, , p. 561-597 (PMID 12369887, DOI 10.2174/1389200023337054, lire en ligne)
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