D-Aminoacide oxydase

D-Aminoacide oxydase

Structure cristallisée d'une DAAO de Rhodosporidium toruloides (en) (PDB 1C0P)

Données clés

N° EC	EC 1.4.3.3
N° CAS	9000-88-8

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

modifier

La D-aminoacide oxydase (DAAO) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

acide aminé D + H₂O + O₂  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  2-oxo carboxylate + NH₃ + H₂O₂.

Cette enzyme est une flavoprotéine à FAD ayant une spécificité très large par rapport à son substrat : elle agit sur pratiquement tous les acides aminés D ainsi que sur la glycine, avec une préférence pour les acides aminés électriquement neutres et une activité nulle pour les acides aminés acides. Elle est exprimée dans une grande variété de cellules, des levures aux humains^[1]. Elle est en revanche absente des plantes et des bactéries, qui expriment à la place la D-arginine déshydrogénase. Elle convertit les acides aminés D en leur acide iminé avec libération d'ammoniac et de peroxyde d'hydrogène.

Chez les mammifères, la D-aminoacide oxydase a été associée au métabolisme de la D-sérine cérébrale et à la régulation de la neurotransmission glutamatergique. L'activité de cette enzyme s'est révélée deux fois supérieure à la normale dans les études post-mortem de cas de schizophrénie^[2].

Elle est utilisée par l'industrie comme catalyseur dans plusieurs applications biotechnologiques, comme l'oxydation de la céphalosporine C, la déracémisation de solutions racémiques d'acides aminés D, ou comme composant biologique de certains biosenseurs (biodétecteurs) utilisés dans la détermination de la concentration en acides aminés D dans les fluides biologiques.