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Glutamate synthase (NADPH)

La glutamate synthase à NADPH est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

L-glutamine + α-cétoglutarate + NADPH + H+    2 L-glutamate + NADP+ (réaction globale)
réaction 1 : L-glutamine + H2O    L-glutamate + NH3
réaction 2 : NH3 + α-cétoglutarate + NADPH + H+    L-glutamate + NADP+ + H2O.

Cette enzyme intervient dans le métabolisme de l'azote et du glutamate. Elle est constituée de deux sous-unités, notées α et β :

La molécule d'ammoniac est acheminée entre les deux domaines de la sous-unité α à travers un conduit large de 32 Å. La sous-unité β stabilise cette fonction et son absence peut conduire à la production d'ammonium NH4+ à la place d'ammoniac.

Cette enzyme est présente chez les bactéries, et est importante car elle fournit le glutamate utilisé par la glutamine synthétase pour former la glutamine par fixation d'une molécule d'ammoniac NH3[2],[3].

  1. (en) Magali Cottevieille, Eric Larquet, Slavica Jonic, Maxim V. Petoukhov, Gianluca Caprini, Stefano Paravisi, Dmitri I. Svergun, Maria A. Vanoni et Nicolas Boisset, « The Subnanometer Resolution Structure of the Glutamate Synthase 1.2-MDa Hexamer by Cryoelectron Microscopy and Its Oligomerization Behavior in Solution — Functional Implications », Journal of Biological Chemistry, vol. 283, no 13,‎ , p. 8237-8249 (PMID 18199747, DOI 10.1074/jbc.M708529200, lire en ligne)
  2. (en) Stephen J. Temple, Carroll P. Vance et J. Stephen Gantt, « Glutamate synthase and nitrogen assimilation », Trends in Plant Science, vol. 3, no 2,‎ , p. 51-56 (lire en ligne) DOI 10.1016/S1360-1385(97)01159-X
  3. (en) Maria Antonietta Vanoni et Bruno Curti, « Structure–function studies of glutamate synthases: A class of self-regulated iron-sulfur flavoenzymes essential for nitrogen assimilation », IUBMB Life, vol. 60, no 5,‎ , p. 287-300 (lire en ligne) DOI 10.1002/iub.52 ; PMID 18421771

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