Our website is made possible by displaying online advertisements to our visitors.
Please consider supporting us by disabling your ad blocker.
PARP4
| Poly(ADP-ribose) polymérase 4 | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Nom approuvé | Poly(ADP-ribose) polymérase 4 | |
| Symbole | PARP4 | |
| Synonymes | ADPRTL1, VPARP, p193, VWA5C, PARPL, ARTD4, PH5P, KIAA0177, PARP-4, VAULT3 | |
| N° EC | 2.4.2.30 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 13q11 | |
| Localisation | 24 420 931–24 512 810[1] | |
| Masse moléculaire | 192 595 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 1 724 acides aminés[2] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La poly(ADP-ribose) polymérase 4 (PARP4) est une enzyme de la famille des poly(ADP-ribose) polymérases (PARP) codée chez l'homme par le gène PARP4[3] sur le chromosome 13.
Cette glycosyltransférase possède un site actif semblable à celui des autres PARP mais sans extrémité N-terminale susceptible de se lier à l'ADN en activant l'activité catalytique de l'extrémité C-terminale de la protéine.
On a par ailleurs établi que la PARP4 interagit avec les protéines de voûte majeures[4],[5], constituant ainsi l'une des deux protéines de voûte mineures, souvent désignée par VPARP, composant les organites appelés voûtes.
- ↑ (en) PARP4 poly (ADP-ribose) polymerase family, member 4 [Homo sapiens (human) ].
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- ↑ (en) Ivan H. Still, Pauline Vince et John K. Cowell, « Identification of a Novel Gene (ADPRTL1) Encoding a Potential Poly(ADP-ribosyl)transferase Protein », Genomics, vol. 62, no 3, , p. 533-536 (PMID 10644454, DOI 10.1006/geno.1999.6024, lire en ligne)
- ↑ (en) Arend van Zon, Marieke H. Mossink, Martijn Schoester, George L. Scheffer, Rik J. Scheper, Pieter Sonneveld et Erik A.C. Wiemer, « Structural Domains of Vault Proteins: A Role for the Coiled Coil Domain in Vault Assembly », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 291, no 3, , p. 535-541 (PMID 11855821, DOI 10.1006/bbrc.2002.6472, lire en ligne)
- ↑ (en) Valerie A. Kickhoefer, Amara C. Siva, Nancy L. Kedersha, Elisabeth M. Inman, Cristina Ruland, Michel Streuli et Leonard H. Rome, « The 193-Kd Vault Protein, Vparp, Is a Novel Poly(Adp-Ribose) Polymerase », Journal of Cell Biology, vol. 146, no 5, , p. 917-928 (PMID 10477748, PMCID 2169495, DOI 10.1083/jcb.146.5.917, lire en ligne)
Previous Page Next Page
