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Repliement oxydatif
En biochimie, le repliement oxydatif est le processus responsable de la formation de ponts disulfure entre résidus de cystéine lors du repliement de certaines protéines. Le terme « oxydatif » est un anglicisme calqué sur l'expression anglaise oxidadive folding, mais les expressions « repliement oxydant » ou « repliement par oxydation », qui seraient plus correctes en français, ne se rencontrent jamais dans la littérature.
↑(en) Y. Akiyama, S. Kamitani, N. Kusukawa et K. Ito, « In vitro catalysis of oxidative folding of disulfide-bonded proteins by the Escherichia coli dsbA (ppfA) gene product », Journal of Biological Chemistry, vol. 267, no 31, , p. 22440-22445 (PMID1429594, lire en ligne)
↑(en) Michelle M. Lyles et Hiram F. Gilbert, « Catalysis of the oxidative folding of ribonuclease A by protein disulfide isomerase: dependence of the rate on the composition of the redox buffer », Biochemistry, vol. 30, no 3, , p. 613-619 (PMID1988050, DOI10.1021/bi00217a004, lire en ligne)
↑(en) Michelle M. Lyles et Hiram F. Gilbert, « Catalysis of the oxidative folding of ribonuclease A by protein disulfide isomerase: pre-steady-state kinetics and the utilization of the oxidizing equivalents of the isomerase », Biochemistry, vol. 30, no 3, , p. 619-625 (PMID1988051, DOI10.1021/bi00217a005, lire en ligne)
↑(en) Sakurako Shimotakahara, Carlos B. Ríos, John H. Laity, Diane E. Zimmerman, Harold A. Scheraga et Gaetano T. Montelione, « NMR Structural Analysis of an Analog of an Intermediate Formed in the Rate-Determining Step of One Pathway in the Oxidative Folding of Bovine Pancreatic Ribonuclease A: Automated Analysis of 1H, 13C, and 15N Resonance Assignments for Wild-Type and [C65S, C72S] Mutant Forms », Biochemistry, vol. 36, no 23, , p. 6915-6929 (PMID9188686, DOI10.1021/bi963024k, lire en ligne)
↑(en) Hang-Cheol Shin et Harold A. Scheraga, « Catalysis of the Oxidative Folding of Bovine Pancreatic Ribonuclease A by Protein Disulfide Isomerase », Journal of Molecular Biology, vol. 300, no 4, , p. 995-1003 (PMID10891284, DOI10.1006/jmbi.2000.3928, lire en ligne)