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Viroporine

Structure d'un tétramère de protéines M2 du virus de la grippe A, protéine membranaire intégrale qui fonctionne comme un canal ionique spécifique des protons, ici complexé avec l'amantadine (représentée en rouge), un antiviral qui agit en bloquant le canal. Les résidus d'histidine et de tryptophane indispensables au fonctionnement du canal sont représentés sous forme de bâtonnets (PDB 3C9J[1] ).

Une viroporine est une petite protéine virale multifonctionnelle, généralement hydrophobe, qui modifie les membranes plasmiques et facilite de ce fait la libération des virions par les cellules infectées[2],[3]. Les viroporines sont capables de s'assembler en canaux ioniques ou pores oligomériques dans la membrane plasmique de la cellule hôte, ce qui rend cette membrane plus perméable. De nombreuses viroporines présentent par ailleurs d'autres effets sur le métabolisme cellulaire et l'homéostasie faisant intervenir des interactions protéine-protéine avec des protéines de la cellule hôte[3]. Elles ne sont pas nécessairement indispensables à la réplication virale mais la favorisent sensiblement. On les trouve dans une variété de génomes mais sont particulièrement présentes dans les virus à ARN. De nombreux virus à l'origine de maladies humaines expriment des virporines, comme le virus de l'hépatite C , le virus de l'immunodéficience humaine (VIH-1), le virus de la grippe A, le poliovirus, le virus respiratoire syncytial et le coronavirus du syndrome respiratoire aigu sévère (SARS-CoV)[3],[4],[5].

  1. (en) Amanda L. Stouffer, Rudresh Acharya, David Salom, Anna S. Levine, Luigi Di Costanzo, Cinque S. Soto, Valentina Tereshko, Vikas Nanda, Steven Stayrook et William F. DeGrado, « Structural basis for the function and inhibition of an influenza virus proton channel », Nature, vol. 451, no 7178,‎ , p. 596-599 (PMID 18235504, DOI 10.1038/nature06528, Bibcode 2008Natur.451..596S, lire en ligne)
  2. (en) Luis Carrasco, « Modification of Membrane Permeability by Animal Viruses », Advances in Virus Research, vol. 45,‎ , p. 61-112 (PMID 7793329, DOI 10.1016/S0065-3527(08)60058-5, lire en ligne)
  3. a b et c (en) Maria Eugenia Gonzalez et Luis Carrasco, « Viroporins », FEBS Letters, vol. 552, no 1,‎ , p. 28-34 (PMID 12972148, DOI 10.1016/S0014-5793(03)00780-4, lire en ligne)
  4. (en) Jose L. Nieto-Torres, Carmina Verdiá-Báguena, Carlos Castaño-Rodriguez, Vicente M. Aguilella et Luis Enjuanes, « Relevance of Viroporin Ion Channel Activity on Viral Replication and Pathogenesis », Viruses, vol. 7, no 7,‎ , p. 3552-3573 (PMID 26151305, PMCID 4517115, DOI 10.3390/v7072786, lire en ligne)
  5. (en) José Luis Nieva, Vanesa Madan et Luis Carrasco, « Viroporins: structure and biological functions », Nature Reviews Microbiology, vol. 10, no 8,‎ , p. 563-574 (PMID 22751485, DOI 10.1038/nrmicro2820, lire en ligne)

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