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Subtilisina
| subtilisina | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 3.4.21.62 | ||||||||
| Número CAS | 9014-01-1 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||||
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| Estrutura cristalográfica da subtilisina.[1] | |
Subtilisina BPN'
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| Identificadores | |
| Símbolo | apr |
| Entrez | 5712479 |
| PDB | 1st2 Máis estruturas |
| UniProt | P00782 |
| Outros datos | |
| Número EC | 3.4.21.62 |
A subtilisina é un encima protease non específico que se obtivo inicialmente do Bacillus subtilis (de aí o seu nome), pero tamén aparecen subtilisinas noutras especies bacterianas.[2][3][4][5][6][7]
As subtilisinas pertencen ás subtilases, un grupo de serina proteases que, igual que as outras serina proteases, inician o ataque nucleofílico ao enlace peptídico por medio dun residuo de serina situado no sitio activo. As subtilisinas teñen xeralmente pesos moleculares de aproximadamente entre 20.000 e 45.000 daltons. Poden obterse de certos tipos de bacterias do solo, como Bacillus amyloliquefaciens que as segregan en grandes cantidades.
- ↑ PDB 1st2; Bott R, Ultsch M, Kossiakoff A, Graycar T, Katz B, Power S (June 1988). "The three-dimensional structure of Bacillus amyloliquefaciens subtilisin at 1.8 A and an analysis of the structural consequences of peroxide inactivation". J. Biol. Chem. 263 (16): 7895–906. PMID 3286644.
- ↑ Ottesen Mm, Svendsen I (1970). "The subtilisins". Methods Enzymol. 19: 199–215. doi:10.1016/0076-6879(70)19014-8.
- ↑ Markland FS, Smith EL (1971). "Subtilisins: primary structure, chemical and physical properties". En Boyer PD. The Enzymes 3 (3rd ed.). New York: Academic Press. pp. 561–608.
- ↑ Philipp M, Bender ML (1983). "Kinetics of subtilisin and thiolsubtilisin". Mol. Cell. Biochem. 51 (1): 5–32. PMID 6343835. doi:10.1007/bf00215583.
- ↑ Nedkov P, Oberthür W, Braunitzer G (April 1985). "Determination of the complete amino-acid sequence of subtilisin DY and its comparison with the primary structures of the subtilisins BPN', Carlsberg and amylosacchariticus". Biol. Chem. Hoppe-Seyler 366 (4): 421–30. PMID 3927935. doi:10.1515/bchm3.1985.366.1.421.
- ↑ Ikemura H, Takagi H, Inouye M (June 1987). "Requirement of pro-sequence for the production of active subtilisin E in Escherichia coli". J. Biol. Chem. 262 (16): 7859–64. PMID 3108260.
- ↑ Polgár L (1987). "Structure and function of serine proteases". En Brocklehurst K, Neuberger A. Hydrolytic enzymes. Amsterdam: Elsevier. ISBN 0-444-80886-8.
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