L'albumina è una proteina del plasma, prodotta dalle cellule epatiche. È contenuta anche nel latte e nell'albume, sostanza da cui prende il nome. Ha un elevato peso molecolare pari a 69000 Da e costituisce circa il 60% di tutte le proteine plasmatiche.[1]
Tutte le proteine della famiglia dell'albumina sono idrosolubili, moderatamente solubili in soluzioni saline concentrate e subiscono denaturazione termica. Le albumine si trovano comunemente nel plasma sanguigno e differiscono dalle altre proteine del sangue in quanto non sono glicosilate. Le sostanze contenenti albumine, come l'albume, sono chiamate albuminoidi.
Numerose proteine di trasporto del sangue sono correlate in modo evolutivo, tra cui albumina sierica, alfa-fetoproteina, proteina che lega la vitamina D e afamina.[2][3][4]
L'albumina si lega all'albondina (il recettore della superficie cellulare che lega l'albumina).[5]
- ^ Farrugia A, Albumin usage in clinical medicine: tradition or therapeutic?, in Transfus Med Rev, vol. 24, n. 1, gennaio 2010, pp. 53–63, DOI:10.1016/j.tmrv.2009.09.005, PMID 19962575.
- ^ Haefliger, Denise Nardelli; Moskaitis, John E.; Schoenberg, Daniel R.; Wahli, Walter (October 1989). "Amphibian albumins as members of the albumin, alpha-fetoprotein, vitamin D-binding protein multigene family". Journal of Molecular Evolution. 29 (4): 344–354..
- ^ Schoentgen, Francçoise; Metz-Boutique, Marie-Hélène; Jollès, Jacqueline; Constans, Jacques; Jollès, Pierre (June 1986). "Complete amino acid sequence of human vitamin D-binding protein (group-specific component): evidence of a three-fold internal homology as in serum albumin and α-fetoprotein". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology. 871 (2): 189–198..
- ^ Lichenstein, HS; Lyons, DE; Wurfel, MM; Johnson, DA; McGinley, MD; Leidli, JC; Trollinger, DB; Mayer, JP; Wright, SD; Zukowski, MM (8 July 1994). "Afamin is a new member of the albumin, alpha-fetoprotein, and vitamin D-binding protein gene family". The Journal of Biological Chemistry. 269 (27): 18149–54.
- ^ Schnitzer, J. E.; Oh, P. (1994). "Albondin-mediated capillary permeability to albumin. Differential role of receptors in endothelial transcytosis and endocytosis of native and modified albumins". The Journal of Biological Chemistry. 269 (8): 6072–6082.