Chimotripsina

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chimotripsina
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC	3.4.21.1
Classe	Idrolasi
Nome sistematico
chimotripsina
Altri nomi
chimotripsina A e B; avazima; α-chimotripsina A; α-chimotripsina
Banche dati	BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB
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La chimotripsina è un enzima, appartenente alla classe delle proteasi, che catalizza la rottura del legame peptidico con preferenza per la Tyr, il Trp, la Met, la Phe e la Leu. Fa parte della famiglia delle serin proteasi, avente tutte un sito attivo molto simile. Viene sintetizzata in forma inattiva dal pancreas, in quanto tossica, mentre è presente in forma attiva nell'intestino tenue.

Assieme ad altri enzimi (fra i quali carbossipeptidasi, dipeptidasi, elastasi, trombina, subtilisina, plasmina e tripsina) completa la digestione delle proteine.

È una proteina globulare e possiede, come la tripsina, una tasca idrofobica, ricoperta da residui di amminoacidi apolari. La cavità idrofoba contiene una triade catalitica (Ser 195, His 57 e Asp 102) orientata sempre nello stesso modo. La chimotripsina idrolizza il legame solo in corrispondenza di amminoacidi idrofobici e scorre lungo la catena fino a trovare questi amminoacidi.