Botulinski toksin, egzogeni neurotoksin ili botoks (engl. botulinum toxin, EC 3.4.24.69, botulinum neurotoksin, BoNT), je enzim[1][2][3][4][5][6][7] koji prozvodi bakterija klostridijum botulinum (lat. Clostridium botulinum), i spada u grupu biološki najjačih otrova koji ostvaruje svoj paralitički efekat brzom i nepovratnom (ireverzibilnom) blokadom neuromišićnog prenosa (transmisije).[8][9] Unet u organizam inhibira oslobađanje acetilholina u neuromišićnim sinapsama uzrokujući u organizmu bolest pozantu pod nazivom botulizam. Srednja smrtna doza botulinskog toksina kao jednog od najačih prirodnih otrova je (LD50) 30 pg/kg nakon intravenske ili supkutane (potkožne) aplikacije, ili 3 ng/kg nakon udisanja. NJegova izutena toksičnost dokazana je u eksperimentalnim uslovima, kada posle intravenskog ubrizgavanja, u krv primata, srednja smrtna doza botulinskog toksina iznosi, (LD50) - 40-56 ng, ili kod tipa-C1 oko 32 ng, kod tipa-D oko 3.200 ng, i tipa-E oko 88 ng.[10]
Botulinski toksin poznat po jednom od svojih najupotrebljavinijih imena, Botoks (Botox®) ili Disport (Dysport®) oko dve decenije se koristi u medicini u veoma malim dozama kao lek za opuštanje mišića kod pacijenata sa bolnim grčevima i fascikulacijama mišića (npr. kod miokimije), ali neuporedivo veću popularnost je stekao u kozmetologiji kao sredstvo za ulepšavanje, tačnije za zatezanje bora.
- ↑ (en)Jankovic J, Schwartz K, Donovan DT. Botu-linum toxin treatment of cranial-cervical dystonia, spasmodic dysphonia, other focal dystonias and hemifacial spasm. J Neurol, Neurosurg and Psychiatr, 1990; 53(8): 633-639.
- ↑ Schiavo, G., Rossetto, O., Catsicas, S., Polverino De Laureto, P., DasGupta, B.R., Benfenati, F. and Montecucco, C. (1993). „Identification of the nerve-terminal targets of botulinum neurotoxins serotypes A, D and E”. J. Biol. Chem. 268: 23784-23787. PMID 8226912.
- ↑ Schiavo, G., Santucci, A., DasGupta, B.R., Mehta, P.P., Jontes, J., Benfenati, F., Wilson, M.C. and Montecucco, C. (1993). „Botulinum neurotoxins serotypes A and E cleave SNAP-25 at distinct COOH-terminal peptide bonds”. FEBS Lett. 335: 99-103. PMID 8243676.
- ↑ Schiavo, G., Shone, C.C., Rossetto, O., Alexander, F.C.G. and Montecucco, C. (1993). „Botulinum neurotoxin serotype F is a zinc endopeptidase specific for VAMP/synaptobrevin”. J. Biol. Chem. 268: 11516-11519. PMID 8505288.
- ↑ Schiavo, G., Malizio, C., Trimble, W.S., Polverino De Laureto, P., Milan, G., Sugiyama, H., Johnson, E.A. and Montecucco, C. (1994). „Botulinum G neurotoxin cleaves VAMP/synaptobrevin at a single Ala-Ala peptide bond”. J. Biol. Chem. 269: 20213-20216. PMID 8051110.
- ↑ Montecucco, C. and Schiavo, G. (1994). „Mechanism of action of tetanus and botulinum neurotoxins”. Mol. Microbiol. 8: 1-13. PMID 7527117.
- ↑ Schiavo, G. and Montecucco, C. (1995). „Tetanus and botulism neurotoxins”. Methods Enzymol. 248: 643-652. PMID 7674951.
- ↑ (en)
Montecucco C, Molgó J (2005). „Botulinal neurotoxins: revival of an old killer”. Current opinion in pharmacology 5 (3): 274–279. DOI:10.1016/j.coph.2004.12.006. PMID 15907915.
- ↑
Kukreja R, Singh BR (2009). „Botulinum Neurotoxins: Structure and Mechanism of Action”. Microbial Toxins: Current Research and Future Trends. Caister Academic Press. ISBN 978-1-904455-44-8.
- ↑ (en)
Arnon, Stephen S.; Schechter R, Inglesby TV, Henderson DA, Bartlett JG, Ascher MS, Eitzen E, Fine AD, Hauer J, Layton M, Lillibridge S, Osterholm MT, O'Toole T, Parker G, Perl TM, Russell PK, Swerdlow DL, Tonat K; Working Group on Civilian Biodefense. (2001-02-21). „Botulinum Toxin as a Biological Weapon: Medical and Public Health Management” (PDF, 0.5 MB). Journal of the American Medical Association 285 (8): 1059–1070. DOI:10.1001/jama.285.8.1059. PMID 11209178.