Our website is made possible by displaying online advertisements to our visitors.
Please consider supporting us by disabling your ad blocker.
Lipoproteinlipas
Lipoproteinlipas, LPL, (EC 3.1.1.34, systematiskt namn triacylglycerolacylhydrolas (lipoproteinberoende)) är ett enzym och membranprotein som framförallt finns i fettvävnad och skelettmuskulatur. Det är ett vattenlösligt enzym som hydrolyserar triglycerider i lipoproteiner, som de som finns i VLDL och kylomikroner, till två fria fettsyror och en monoacylglycerolmolekyl:
- triacylglycerol + H2O = diacylglycerol + ett karboxylat.
Det medverkar också itill att främja det cellulära upptaget av kylomikronrester, kolesterolrika lipoproteiner och fria fettsyror.[1][2][3] Lipoproteinlipas i fettvävnad stimuleras av insulin medan enzymet i muskelvävnad hämmas av insulin. LPL kräver apoproteinet C-II som en kofaktor för att fungera.[4][5] LPL är fäst till den luminala ytan av endotelceller i kapillärer av proteinet glykosylfosfatidylinositol HDL-bindande protein 1 (GPIHBP1) och av heparansulfaterade peptidoglykaner.[6] Det är mest utbrett i fett-, hjärt- och skelettmuskelvävnad, såväl som i ammande bröstkörtlar.[7][8][9]
Mutationer i den gen som kodar för LPL är orsak till vanliga sjukdomar som ger förhöjda halter av blodfetter, som i sin tur är en riskfaktor för hjärt- och kärlsjukdomar. Hård fysisk träning anses kunna öka aktiviteten hos LPL och därmed minska risken för hjärt- och kärlsjukdomar.
- ^ Referensfel: Ogiltig
<ref>-tagg; ingen text har angivits för referensen med namnetMead-2002 - ^ ”Lipoprotein lipase mediates an increase in the selective uptake of high density lipoprotein-associated cholesteryl esters by hepatic cells in culture”. J. Lipid Res. 39 (7): sid. 1335–48. July 1998. doi:. PMID 9684736.
- ^ ”Mutagenesis in four candidate heparin binding regions (residues 279-282, 291-304, 390-393, and 439-448) and identification of residues affecting heparin binding of human lipoprotein lipase”. J. Lipid Res. 35 (11): sid. 2049–59. November 1994. doi:. PMID 7868983.
- ^ ”Apolipoprotein C-II is a novel substrate for matrix metalloproteinases”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 339 (1): sid. 47–54. January 2006. doi:. PMID 16314153.
- ^ ”Activation of lipoprotein lipase by native and synthetic fragments of human plasma apolipoprotein C-II”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 74 (11): sid. 4848–51. November 1977. doi:. PMID 270715. Bibcode: 1977PNAS...74.4848K.
- ^ ”Heparan sulfate and heparin interactions with proteins”. Journal of the Royal Society, Interface 12 (110): sid. 0589. September 2015. doi:. PMID 26289657.
- ^ ”Structure and functional properties of lipoprotein lipase”. Biochimica et Biophysica Acta 1123 (1): sid. 1–17. January 1992. doi:. PMID 1730040. https://epub.ub.uni-muenchen.de/3772/1/82.pdf.
- ^ ”The lipase gene family”. Journal of Lipid Research 43 (7): sid. 993–9. July 2002. doi:. PMID 12091482.
- ^ ”Regulation of the synthesis, processing and translocation of lipoprotein lipase”. The Biochemical Journal 287 ( Pt 2) (2): sid. 337–47. October 1992. doi:. PMID 1445192.
Previous Page Next Page
