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| Bacteriorhodopsin | ||
|---|---|---|
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| Biologischer Aufbau, nach PDB 1M0K. | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 249 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotrimer; multipass Membranprotein | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | bop | |
| Externe IDs | ||
| Transporter-Klassifikation | ||
| TCDB | 3.E.1 | |
| Bezeichnung | ionenverlagerndes mikrobielles Rhodopsin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Bacteriorhodopsin | |
| Übergeordnetes Taxon | Halobakterien | |
die beiden Grundformen des Retinal, in denen es im Dunkeln vorkommt
Bacteriorhodopsin (BR) ist ein integrales Membranprotein in der Zellmembran des extremophilen Organismus Halobacterium salinarum (Halobakterien). Das Protein BR ist der Lichtenergie-Konverter der phototrophen Energiegewinnung von Halobacterium salinarum. Die von Halobacterium salinarum vollzogene Phototrophie unterscheidet sich grundlegend von Photosynthesen, zum Beispiel von der oxygenen Photosynthese der Pflanzen. Die Lichtenergie wird hier nicht zur Spaltung von Wasser genutzt, sondern dient über den Energiekonverter BR zum Aufbau eines Protonen-Konzentrationsunterschieds zwischen dem Innenraum (Cytoplasma) und Außenraum des Bakteriums. Dieser Konzentrationsunterschied ist die Energiequelle für die ATP-Synthase. Aufgrund seiner außergewöhnlichen Funktionalität ist das Protein von großem wissenschaftlichem Interesse, zudem wurde für BR eine Reihe technischer Anwendungen vorgeschlagen.