Diphtherietoxin (Corynephage β) | ||
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Oberflächenmodell nach PDB 1DDT. Kette A (Enzym) orange, Kette B (Transporter) hellblau. | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 535 = 193+342 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | A+B | |
Bezeichner | ||
Gen-Name(n) | DT | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 2.4.2.36, Glycosyltransferase | |
Reaktionsart | Übertragung eines ADP-Riboserests | |
Substrat | NAD+ + EF-2 | |
Produkte | NAD + EF-2(defekt) |
Das Diphtherietoxin (DT) ist ein von 1884 bis 1889 von Loeffler, Roux und Yersin entdecktes[1] Exotoxin aus Corynebacterium diphtheriae, dem Erreger der Diphtherie und hemmt die Proteinbiosynthese bei Eukaryoten und Archaeen durch Blockierung der Translation während der Elongationsphase (mit Verlängerung der Aminosäurenkette). Das hochmolekulare und hitzelabile Toxin[2] zählt zu den Lektinen. Die genetische Information ist im Prophagen β (Corynebacterium-Phage beta) enthalten. Nur wenn das Bakterium von ihm infiziert wird, kann es selbst das Toxin bilden. Demnach können via Phagenkonversion (Infektion mit tox+-Phagen) nichttoxigene C. diphtheriae-Stämme die Fähigkeit, DT zu erzeugen, erwerben.[3][4][5]