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| Ubiquitin | ||
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| Bändermodell | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 8,5 kDa / 76 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | RPS27A ; UBA52; UBB; UBC | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten | |
Ubiquitin (von ubiquitär ‚allgegenwärtig‘) ist ein kleines Protein, das in allen eukaryotischen Zellen und Zelltypen zu finden ist und an der Regulation verschiedener Zellvorgänge beteiligt ist.
Es wird mittels Ubiquitin-Protein-Ligasen enzymatisch an andere Proteine gekoppelt, die durch diese Ubiquitinierung in ihren Eigenschaften verändert werden. Abhängig von Anzahl und Art der Ubiquitin-Bindungen kann ein ubiquitiniertes Zielprotein dadurch in seiner Interaktion mit anderen Proteinen gefördert oder behindert, seine Aktivität beeinflusst, seine Lokalisation in der Zelle verändert oder sein Abbau beschleunigt werden. Mehrere in Kette angehängte Ubiquitine markieren bei der Proteinqualitätskontrolle das so poly-ubiquitinierte Protein für die Degradation im Proteasom. Ubiquitinierungen sind daneben für die Regelung von Transkription und Translation bedeutend, in die Signaltransduktion und die Endozytose eingebunden, an der DNA-Reparatur beteiligt und treten in geregelten Abläufen von Zellzyklus, Zelldifferenzierung und Entzündungsreaktionen auf.
Die Ubiquitinierung selbst ist ein mehrphasiger Prozess, dessen drei Hauptschritte verschiedene Enzyme katalysieren: ubiquitin-aktivierende (E1), ubiquitin-konjugierende (E2) und schließlich Ubiquitin-Ligasen (E3), die Ubiquitin auf unterschiedliche Art an bestimmte Substratproteine binden.
Demgegenüber steht eine Reihe desubiquitinierender Enzyme (DUB), die unter anderem die Abspaltung bereits angehängter Ubiquitin-Moleküle katalysieren.
Eine Ubiquitinierung, auch Ubiquitinylierung genannt, stellt eine posttranslationale Modifikation von Proteinen dar. Vergleichbare Modifikationen sind Ankopplungen ubiquitin-ähnlicher Proteine wie SUMO, Urm1 oder Nedd8, entsprechend Sumoylierung, Urmylierung bzw. Neddylierung genannt. Daneben ist bei manchen Prokaryoten, beispielsweise Mycobacterium tuberculosis, ein zu Ubiquitin analoges Protein bekannt,[1] das Prokaryotic ubiquitin-like protein (Pup) genannt wird.[2]
Ubiquitin wurde 1975 entdeckt (ubiquitous immunopoietic polypeptide genannt),[3] und in den Folgejahren näher charakterisiert. Für die Erforschung der Grundlagen des Ubiquitin-Systems Anfang der 1980er Jahre wurde Aaron Ciechanover, Avram Hershko und Irwin Rose 2004 der Nobelpreis für Chemie verliehen.[4]
- ↑ M. J. Pearce, J. Mintseris u. a.: Ubiquitin-like protein involved in the proteasome pathway of Mycobacterium tuberculosis. In: Science. Band 322, Nummer 5904, November 2008, S. 1104–1107, doi:10.1126/science.1163885
- ↑ J. A. Maupin-Furlow: Prokaryotic ubiquitin-like protein modification. In: Annual review of microbiology. Band 68, 2014, S. 155–175, doi:10.1146/annurev-micro-091313-103447
- ↑ G. Goldstein, M. Scheid, U. Hammerling, D. Schlesinger, H. Niall, E. Boyse: Isolation of a polypeptide that has lymphocyte-differentiating properties and is probably represented universally in living cells. In: Proc Natl Acad Sci U S A. Band 72, Nr. 1, Januar 1975, S. 11–5; doi:10.1073/pnas.72.1.11, PMID 1078892, PMC 432229 (freier Volltext).
- ↑ Informationen der Nobelstiftung zur Preisverleihung 2004 an Avram Hershko und Irwin Rose (englisch)