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| Citrate synthase | ||
 Structure d'une citrate synthase d’Acetobacter complexée avec l'oxaloacétate (en magenta) et de la carboxyméthyl-déthia-coenzyme A (en jaune, inhibiteur) résistante à l'acidité (PDB 1CSI[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | CS | |
| N° EC | 2.3.3.1 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 12q13.3 | |
| Masse moléculaire | 51 712 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 466 acides aminés[2] | |
| Entrez | 1431 | |
| HUGO | 2422 | |
| OMIM | 118950 | |
| UniProt | O75390 | |
| RefSeq (ARNm) | NM_004077.2 | |
| RefSeq (protéine) | NP_004068.2 | |
| Ensembl | ENSG00000062485 | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La citrate synthase (CS) est une acyltransférase qui catalyse la réaction :
- acétyl-CoA + H2O + oxaloacétate → citrate + CoA.
Cette enzyme intervient à la 1re étape du cycle de Krebs, où elle catalyse une réaction irréversible qui engage cette voie métabolique[3] : la condensation du résidu acétyle de l'acétyl-CoA sur l'oxaloacétate pour former du citrate en libérant la coenzyme A ; l'oxaloacétate est régénéré après un tour complet du cycle de Krebs. Elle est présente chez presque tous les êtres vivants connus. Chez les eucaryotes, elle est active dans la matrice mitochondriale, où se déroule le cycle de Krebs, mais est codée dans le génome nucléaire, traduite par des ribosomes cytosoliques, et enfin transportée à l'intérieur des mitochondries à travers la membrane mitochondriale interne. Elle est couramment utilisée en laboratoire comme marqueur enzymatique pour mesurer la quantité de mitochondries intactes.
Il existe deux isoenzymes catalysant cette réaction avec une stéréospécificité opposée :
- la citrate (Si)-synthase (EC ) est l'enzyme la plus répandue, avec une stéréospécificité Si[4] ;
- la citrate (Re)-synthase (EC ) est présente chez certains organismes anaérobies ; il s'agit d'une isoforme inactivée par l'oxygène ayant une stéréospécificité Re.
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
- ↑ (en) Ken C. Usher, S. James Remington, David P. Martin et Dale G. Drueckhammer, « A Very Short Hydrogen Bond Provides Only Moderate Stabilization of an Enzyme-Inhibitor Complex of Citrate Synthase », Biochemistry, vol. 33, no 25, , p. 7753-7759 (PMID 8011640, DOI 10.1021/bi00191a002, lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- ↑ (en) G. Wiegand et S. J. Remington, « Citrate Synthase: Structure, Control, and Mechanism », Annual Review of Biophysics and Biophysical Chemistry, vol. 15, , p. 97-117 (PMID 3013232, DOI 10.1146/annurev.bb.15.060186.000525, lire en ligne)
- ↑ (en) « Re, Si », IUPAC, Compendium of Chemical Terminology [« Gold Book »], Oxford, Blackwell Scientific Publications, 1997, version corrigée en ligne : (2019-), 2e éd. (ISBN 0-9678550-9-8)