Phosphofructokinase-1

Phosphofructokinase hépatique
Tétramère de phosphofructokinase de Geobacillus stearothermophilus (PDB 1MTO)
Caractéristiques générales
Nom approuvé	Phosphofructokinase, Liver Type
Symbole	PFKL
N° EC	2.7.1.11
Homo sapiens
Locus	21q22.3
Masse moléculaire	85 018 Da[1]
Nombre de résidus	780 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 5211 HUGO 8876 OMIM 171860 UniProt P17858 RefSeq (ARNm) NM_001002021.2, NM_002626.5 RefSeq (protéine) NP_001002021.2, NP_002617.3. Ensembl ENSG00000141959 GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Phosphofructokinase musculaire
Caractéristiques générales
Nom approuvé	Phosphofructokinase, Muscle
Symbole	PFKM
N° EC	2.7.1.11
Homo sapiens
Locus	12q13.11
Masse moléculaire	85 183 Da[1]
Nombre de résidus	780 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 5213 HUGO 8877 OMIM 610681 UniProt P08237 RefSeq (ARNm) NM_000289.5, NM_001166686.1, NM_001166687.1, NM_001166688.1 RefSeq (protéine) NP_000280.1, NP_001160158.1, NP_001160159.1, NP_001160160.1 Ensembl ENSG00000152556 PDB 4OMT GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Phosphofructokinase plaquettaire
Caractéristiques générales
Nom approuvé	Phosphofructokinase, Platelet
Symbole	PFKP
N° EC	2.7.1.11
Homo sapiens
Locus	10p15.2
Masse moléculaire	85 596 Da[1]
Nombre de résidus	784 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 5214 HUGO 8878 OMIM 171840 UniProt Q01813 RefSeq (ARNm) NM_001242339.1, NM_002627.4 RefSeq (protéine) NP_001229268.1, NP_002618.1 Ensembl ENSG00000067057 PDB 4RH3, 4U1R, 4WL0, 4XYJ, 4XYK, 4XZ2 GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

La phosphofructokinase-1 (PFK-1) est une phosphotransférase qui catalyse la réaction :

	+ ATP  →  ADP +
β-D-Fructose-6-phosphate		β-D-Fructose-1,6-bisphosphate

Cette enzyme intervient à la 3^e étape de la glycolyse pour catalyser la conversion du β-D-fructose-6-phosphate en β-D-fructose-1,6-bisphosphate par phosphorylation à partir d'une molécule d'ATP, hydrolysée en ADP + Pi. Cette consommation d'énergie rend cette étape irréversible, et constitue un point de régulation majeur de la vitesse de la glycolyse. Un cation de Mg²⁺ intervient comme cofacteur dans cette réaction.

Il existe, essentiellement chez des organismes autres que les animaux, des enzymes différentes capables de phosphoryler le fructose-6-phosphate à partir de pyrophosphate inorganique au lieu d'ATP. C'est le cas de la diphosphate fructose-6-phosphate 1-phosphotransférase (PFP), qu'on trouve chez de nombreuses plantes, certaines bactéries, des archées et des protistes. De rares archées possèdent une variante de la phosphofructokinase utilisant, cette fois, de l'ADP et non de l'ATP.