| Ephrine | ||
 Caractérisation (modélisation 3D) structurelle et biophysique de l'interaction protéine protéine ephb4-ephrinb2 et spécificité du récepteur eph. | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | Ephrin | |
| Homo sapiens | ||
| Masse moléculaire | 242 984 Da[1] | |
| Nombre de résidus | 2 225 acides aminés[1] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
| Pfam | PF00812 |
|---|---|
| Clan Pfam | CL0026 |
| InterPro | IPR001799 |
| PROSITE | PDOC01003 |
| SCOP | 1kgy |
| SUPERFAMILY | 1kgy |
| CDD | cd02675 |
Les éphrines (également connus sous le nom de ligands d'éphrine ou de protéines interagissant avec le récepteur de la famille Eph) sont une famille de protéines qui servent de ligands au récepteur Eph. Les récepteurs Eph, à leur tour, composent la plus grande sous-famille connue des protéines de type récepteur à activité tyrosine kinase (RTK).
Compte tenu que les ligands d'éphrine (éphrins) et les récepteurs Eph (Ephs) sont à la fois des protéines liées à la membrane, la liaison et l'activation des voies de signalisation intracellulaire d'Eph / ephrin ne peuvent se produire que par une interaction directe de cellule à cellule. La signalisation Eph/ephrine régule une variété de processus biologiques pendant le développement embryonnaire, y compris le guidage des cônes de croissance de l'axone[2], la formation des limites des tissus[3], la migration cellulaire et la segmentation[4]. En outre, la signalisation d'Eph/ephrin a récemment été identifiée comme jouant un rôle essentiel dans la maintenance de plusieurs processus survenant l'âge adulte, y compris celui de la potentialisation à long terme[5] l'angiogenèse et la différenciation des cellules souches[6], mais également celles des cellules indiférenciées[7].
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) J. Egea et R. Klein, « Bidirectional Eph-ephrin signaling during axon guidance », Trends in Cell Biology, vol. 17, no 5, , pages 230–238 (PMID 17420126, DOI 10.1016/j.tcb.2007.03.004).
- (en) N. Rohani, L. Canty, O. Luu, F. Fagotto et R. Winklbauer, « EphrinB/EphB signaling controls embryonic germ layer separation by contact-induced cell detachment », PLoS Biology, Hamada Hiroshi, vol. 9, no 3, , e1000597 (PMID 21390298, PMCID 3046958, DOI 10.1371/journal.pbio.1000597).
- (en) A. Davy et P. Soriano, « Ephrin signaling in vivo : look both ways », Developmental Dynamics, vol. 232, no 1, , p. 1–10 (PMID 15580616, DOI 10.1002/dvdy.20200).
- (en) K. Kullander et R. Klein, « Mechanisms and functions of Eph and ephrin signalling », Nature Reviews Molecular Cell Biology, vol. 3, no 7, , pages 475 à 486 (PMID 12094214, DOI 10.1038/nrm856).
- (en) S. Kuijper, C.J. Turner et R.H. Adams, « Regulation of angiogenesis by Eph-ephrin interactions », Trends in Cardiovascular Medicine, vol. 17, no 5, , p. 145–151 (PMID 17574121, DOI 10.1016/j.tcm.2007.03.003).
- (en) M. Genander et J. Frisén, « Ephrins and Eph receptors in stem cells and cancer », Current Opinion in Cell Biology, vol. 22, no 5, , p. 611–616 (PMID 20810264, DOI 10.1016/j.ceb.2010.08.005).