Chaperona

En bioloxía molecular, as chaperonas ou chaperonas moleculares^[1] son proteínas que axudan ao pregamento ou despregamento (sen afectar a enlaces covalentes) e na ensamblaxe ou desensamblaxe doutras estruturas macromoleculares (como poden ser outras proteínas ou complexos), pero non forman parte de ditas estruturas cando estas están desempeñando as súas funcións biolóxicas normais, unha vez que estas xa completaron o seu proceso de pregamento ou ensamblaxe. Porén, as chaperonas non se ocupan exclusivamente do pregamento das proteínas, xa que evitan tamén a súa agregación anormal ou interveñen no transporte a través de membranas e outras funcións.

A primeira proteína á que se denominou chaperona axudaba á ensamblaxe de histonas pregadas e ADN para formar os nucleosomas, e estas chaperonas de ensamblaxe, especialmente no núcleo,^[2][3] están especializadas na ensamblaxe de subunidades pregadas en estruturas oligoméricas.^[4]

Unha importante función das chaperonas é impedir que as cadeas de polipéptidos acabadas de sintetizar ou subunidades ensambladas se agreguen formando estruturas non funcionais. Por esta razón, moitas chaperonas, pero non todas, chámanse tamén proteínas de choque térmico debido a que a tendencia a agregarse se incrementa a medida que as proteínas se desnaturalizan polo estrés térmico. Neste caso, as chaperonas non transmiten ningunha información estérica adicional requirida para o pregamento das proteínas, senón que impiden agregacións anormais. Porén, algunhas "chaperonas estéricas" moi específicas si transmiten información estrutural (estérica) adicional ás proteínas, as cales non poden pregarse espontaneamente. Estas proteínas violan o chamado dogma de Anfinsen, que di que a estrutura nativa das proteínas globulares pequenas está determinada só pola súa secuencia de aminoácidos.^[5]

1. ↑ Coordinadores: Jaime Gómez Márquez, Ana Mª Viñas Díaz e Manuel González González. Redactores: David Villar Docampo e Luís Vale Ferreira. Revisores lingüísticos: Víctor Fresco e Mª Liliana Martínez Calvo. (2010). Dicionario de bioloxía galego-castelán-inglés. (PDF). Xunta de Galicia. p. 44. ISBN 978-84-453-4973-1. 
2. ↑ Richardson RT; Alekseev OM; Grossman G; et al. (2006). "Nuclear Autoantigenic Sperm Protein (NASP), a Linker Histone Chaperone That is Required for Cell Proliferation". Journal of Biological Chemistry 281 (30): 21526–34. PMID 16728391. doi:10.1074/jbc.M603816200. 
3. ↑ Alekseev OM, Richardson RT, Alekseev O, O'Rand MG (2009). "Analysis of gene expression profiles in HeLa cells in response to overexpression or siRNA-mediated depletion of NASP". Reproductive Biology and Endocrinology 7: 45. PMC 2686705. PMID 19439102. doi:10.1186/1477-7827-7-45. 
4. ↑ Ellis RJ (2006). "Molecular chaperones: assisting assembly in addition to folding". Trends in Biochemical Sciences 31 (7): 395–401. PMID 16716593. doi:10.1016/j.tibs.2006.05.001. 
5. ↑ Kris Pauwels and other (2007). "Chaperoning Anfinsen:The Steric Foldases" (PDF). Molecular Microbiology 64 (4): 917. doi:10.1111/j.1365-2958.2007.05718.x. Arquivado dende o orixinal (PDF) o 23 de maio de 2012. Consultado o 24 de decembro de 2012.