Mioglobina

Modelo tridimensional da mioglobina
Mioglobina
Identificadores
Símbolo	MB
Símbolos alt.	PVALB
Entrez	4151
HUGO	6915
OMIM	160000
RefSeq	NM_203377
UniProt	PO2144
Outros datos
Locus	Cr. 22 q12.2-ter

A mioglobina é unha proteína que contén un grupo hemo con ferro, que se une ao oxíxeno, e que se encontra no tecido muscular de vertebrados e en case todos os mamíferos. Está moi relacionada coa hemoglobina dos glóbulos vermellos, aínda que esta é tetramérica (ten catro cadeas) e a mioglobina só ten unha cadea. A mioglobina está normalmente encerrada nos músculos e só aparece na circulación sanguínea se houbo algunha lesión muscular, polo que isto pode servir como un signo diagnóstico. ^[1] Nos humanos a mioglobina está codificada no xene MB do cromosoma 22.^[2]

A mioglobina é o principal pigmento transportador de oxíxeno nos tecidos musculares.^[3] As altas concentracións de mioglobina na célula muscular permítenlle a moitos organismos manterse sen respirar durante períodos maiores de tempo, o cal é especialmente notable en animais mergulladores como as baleas e focas que teñen músculos cunha grande concentración de mioglobina.^[1] A mioglobina encóntrase nos músculos de tipo I, tipo II A e tipo II B, pero a maioría dos textos consideran que non se encontra nos músculos lisos.

A mioglobina foi a primeira proteína da que se obtivo a estrutura tridimensional por cristalografía de raios X,^[4] grazas aos traballos realizados por John Kendrew e asociados en 1958.^[5] Por este descubrimento, John Kendrew compartiu en 1962 o Premio Nobel de Química con Max Perutz.^[6] A súa estrutura terciaria é compacta e case esférica con pregamento de globina.

Malia ser unha das proteínas máis estudadas, a súa función fisiolóxica en detalle non foi establecida de forma concluínte: os ratos modificados xeneticamente que carecen de mioglobina son viables, pero mostran unha redución do 30% no volume de sangue que bombea o corazón durante a súa contracción. Eses ratos adáptanse a esa deficiencia por medio de reaccións á subministración insuficiente de oxíxeno (hipoxia) como a vasodilatación.^[7]

1. ↑ ^{1,0 1,1} Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3rd ed.). New York: Worth Publishers. p. 206. ISBN 0-7167-6203-X. 
2. ↑ Akaboshi E (1985). "Cloning of the human myoglobin gene". Gene 33 (3): 241–9. PMID 2989088. doi:10.1016/0378-1119(85)90231-8. 
3. ↑ Ordway GA, Garry DJ (September 2004). "Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle". J. Exp. Biol. 207 (Pt 20): 3441–6. PMID 15339940. doi:10.1242/jeb.01172. 
4. ↑ (U.S.) National Science Foundation: Protein Data Bank Chronology (Jan. 21, 2004). Retrieved 3.17.2010
5. ↑ Kendrew JC, Bodo G, Dintzis HM, Parrish RG, Wyckoff H, Phillips DC (1958). "A Three-Dimensional Model of the Myoglobin Molecule Obtained by X-Ray Analysis". Nature 181 (4610): 662–6. Bibcode:1958Natur.181..662K. PMID 13517261. doi:10.1038/181662a0. 
6. ↑ "The Nobel Prize in Chemistry 1962". Arquivado dende o orixinal o 11 de outubro de 2008. Consultado o 28 de marzo de 2014. 
7. ↑ Mammen PP, Kanatous SB, Yuhanna IS, Shaul PW, Garry MG, Balaban RS, Garry DJ (2003). "Hypoxia-induced left ventricular dysfunction in myoglobin-deficient mice". American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology 285 (5): H2132–41. PMID 12881221. doi:10.1152/ajpheart.00147.2003.