Back Chymosin ALS كيموسين Arabic Сычужны фермент BE Quimosina Catalan Chymozin Czech Chymosin German Χυμοσίνη Greek Chymosin English Ĉimozino EO Quimosina Spanish
- Non confundir coas quimiocinas ou co encima renal renina (EC 3.4.23.15).
| Quimosina | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||
| Estrutura cristalina do complexo da quimosina bovina co inhibidor CP-113972.[1] | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 3.4.23.4 | ||||||||
| Número CAS | 9001-98-3 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
A quimosina é un encima do tipo das proteases aspárticas que se encontra no callo dos ruminantes, co número EC 3.4.23.4. Ás veces chámaselle tamén rennina ou renina gástrica, pero é distinta da renina renal. Prodúcena fundamentalmente os animais ruminantes nas células das paredes internas do abomaso ou calleiro. Tamén se identificou en mamíferos non ruminantes como porcos, gatos ou focas neonatos,[2] pero é moi controvertida a súa existencia nos nenos lactantes humanos, nos cales esta proteína funcional non foi claramente identificada (pero si outras proteases dixestivas como a quimotripsina, que poden dixerir leite [3]).[4][5] O que si se identificou nos humanos foi un pseudoxene non funcional no cromosoma 1 análogo ao xene da quimosina, pero non produce unha protease neonatal humana funcional.[6][7][8]
A quimosina utilízase na industria láctea para fabricar queixo[9]. Tradicionalmente extraíase do estómago de tenreiras, pero actualmente a quimosina bovina prodúcese pola técnica do ADN recombinante con microorganismos modificados no laboratorio das especies E. coli, Aspergillus niger var awamori, e Kluyveromyces lactis. No queixo final poden quedar trazas de quimosina.
- ↑ PDB|1CZI; Groves MR, Dhanaraj V, Badasso M, Nugent P, Pitts JE, Hoover DJ, Blundell TL (1998). "A 2.3 A resolution structure of chymosin complexed with a reduced bond inhibitor shows that the active site beta-hairpin flap is rearranged when compared with the native crystal structure". Protein Eng. 11 (10): 833–40. PMID 9862200.
- ↑ Staff, Online Mendelian Inheritance in Man (OMIM) Datbase. Last updated February 21, 1997 Chymosin pseudogene; CYMP prochymosin, included, in the OMIM
- ↑ Castejón, F.; Fraile, A. ; Ponz F. Fundamentos de Fisiología Animal. EUNSA. Páx. 356. ISBN 84-313-0555-X.
- ↑ B. Foltmann. Chymosin: A short review on foetal and neonatal gastric proteases. 1992, Vol. 52, No. s210 , Pages 65-79 [1] Arquivado 15 de setembro de 2019 en Wayback Machine. PMID 1455182
- ↑ Fox, P. F. Cheese: Chemistry, Physics and Microbiology: Volume 1: General Aspects. Google books. [2]
- ↑ Foltmann B. Chymosin: a short review on foetal and neonatal gastric proteases. Scand J Clin Lab Invest Suppl. 1992;210:65-79. PMID 1455182 [3]
- ↑ CYMP chymosin pseudogene [ Homo sapiens ]. NCBI resources [4]
- ↑ Kolmer, M.; Ord, T.; Alhonen, L.; Hyttinen, J.-M.; Saarma, M.; Villems, R.; Janne, J. Assignment of human prochymosin pseudogene to chromosome 1. Genomics 10: 496-498, 1991.[5] Arquivado 22 de marzo de 2016 en Wayback Machine.
- ↑ "GMO Compass". Arquivado dende o orixinal o 26 de marzo de 2015. Consultado o 07 de decembro de 2012.