![]() | |
PDB 1qkr | |
Vinculina
| |
Identificadores | |
Símbolo | VCL |
Símbolos alt. | CMD1W; CMH15; HEL114; MV; MVCL |
Entrez | 7414 |
OMIM | |
PDB | 1RKE, 1SYQ, 1TR2, 1YDI, 2GWW, 2HSQ, 2IBF, 3H2U, 3H2V, 3MYI, 3RF3, 3S90, 3TJ5, 3TJ6, 3VF0, 4DJ9, 4EHP 1RKC, 1RKE, 1SYQ, 1TR2, 1YDI, 2GWW, 2HSQ, 2IBF, 3H2U, 3H2V, 3MYI, 3RF3, 3S90, 3TJ5, 3TJ6, 3VF0, 4DJ9, 4EHP |
RefSeq | NP_003364 |
UniProt | P18206 |
Outros datos | |
Locus | Cr. 10 [1] |
A vinculina é unha proteína membrano-citoesquelética das células de mamíferos que se encontra nas placas de adhesión focal que está implicada na unión de moléculas de adhesión de tipo integrina ao citoesqueleto de actina. É unha proteína das varias proteínas citoesquelética asociadas coas unións célula-célula e célula-matriz extracelular que están implicadas na ancoraxe da actina F á membrana. Descubrírona independentemente Benny Geiger[1] e Keith Burridge.[2] A súa secuencia é un 20%-30% similar á da α-catenina, que tamén realiza unha función parecdia.
Ao unirse alternativamente á talina ou á α-actinina, a forma da vinculina cambia e, en consecuencia, as súas propiedades de unión tamén cambian. O xene da vinculina ten unha soa copia e parece non ter ningún xene moi emparentado no xenoma. Atopáronse moitos transcritos de splicing alternativo para este xene, pero a validez biolóxica dalgunhas variantes non foi determinada. A súa variante de empalme, a metavinculina (véxase máis abaixo) tamén necesita a presenza de vinculina para heterodimerizarse e funcionar de modo independente.