Pelipatan protein

Pelipatan protein adalah proses fisik yang menyebabkan rantai protein mendapatkan struktur tiga dimensinya. Pada proses ini, kumparan acak polipetida melipat dengan karakteristik tertentu sehingga membentuk struktur protein yang unik untuk setiap jenis kombinasi rantai protein.^[1]

Pada awalnya, setiap protein hanyalah berupa rantai polipeptida atau kumparan acak (lihat bagian kiri pada gambar pertama) yang merupakan hasil translasi dari sekuens RNA duta. Kumparan acak ini merupakan rantai linear dari asam amino. Rantai ini tidak memiliki struktur yang stabil. Seiring dengan pembentukan rantai polipeptida disistensis oleh ribosom, rantai linear protein mulai melipat membentuk struktur tiga dimensinya. Hal ini dikarenakan asam amino yang sudah terbentuk mulai saling berinteraksi membentuk ikatan sehingga terbentuk struktur protein yang baru, berbentuk tiga dimensi (lihat bagian kanan pada gambar kedua), yang disebut sebagai kondisi alami (native state). Bentuk tiga dimensinya tergantung pada susunan asam amino penyusunnya atau disebut juga struktur primer (Dogma Anfinsen).^[2]

Pelipatan protein menjadi struktur tiga dimensinya dalam bentuk yang benar sangatlah penting bagi protein tersebut agar dapat berfungsi walaupun masih ada beberapa bagian protein tersebut yang tidak melipat. Kegagalan suatu protein untuk melipat kedalam kondisi alaminya biasanya menyebabkan protein tersebut menjadi inaktif. Namun, pada beberapa keadaan, kegagalan ini dapat menyebabkan penyakit neurodegeneratif seperti alzheimer atau penyakit lain yang dipercaya disebabkan oleh akumulasi fibril amiloid yang terbentuk akibat protein yang salah melipat.^[3] Selain itu, banyak alergi juga disebabkan oleh salahnya beberapa protein dalam melipat dirinya sehingga sistem imun gagal memproduksi antibodi.^[4]

Lamanya proses pelipatan tergantung dari proteinnya tersebut. Ketika diamati secara in vitro, pelipatan protein membutuhkan waktu dari beberapa menit hingga beberapa jam karena adanya isomerisasi prolina, sehingga membuat protein tersebut perlu melewati beberapa kondisi intermediat,^[5] seperti layaknya checkpoint, sebelum akhirnya proses pelipatan tersebut selesai. Di lain hal, protein domain tunggal yang sangat kecil, dengan panjang maksimal seratus asam amino, dapat melipat hanya dalam satu langkah tanpa adanya kondisi intermediat. Secara umum, biasanya proses pelipatan protein membutuhkan waktu milidetik bahkan hingga beberapa mikrodetik.^[6]

1. ^ Alberts, Bruce, (2002). Molecular biology of the cell. Johnson, Alexander,, Lewis, Julian,, Raff, Martin,, Roberts, Keith,, Walter, Peter, (edisi ke-4th ed). New York: Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1. OCLC 48122761. Pemeliharaan CS1: Banyak nama: authors list (link) Pemeliharaan CS1: Teks tambahan (link)
2. ^ Anfinsen, C. B. (1972-07-01). "The formation and stabilization of protein structure". Biochemical Journal (dalam bahasa Inggris). 128 (4): 737–749. doi:10.1042/bj1280737. ISSN 0006-2936. PMC 1173893 . PMID 4565129. Pemeliharaan CS1: Format PMC (link)
3. ^ Selkoe, Dennis J. (2003-12). "Folding proteins in fatal ways". Nature (dalam bahasa Inggris). 426 (6968): 900–904. doi:10.1038/nature02264. ISSN 1476-4687.  Periksa nilai tanggal di: |date= (bantuan)
4. ^ Alberts, Bruce. Essential cell biology (edisi ke-Fourth edition). New York, NY. hlm. 509. ISBN 978-0-8153-4454-4. OCLC 852218989.  Parameter |url-status= yang tidak diketahui akan diabaikan (bantuan)Pemeliharaan CS1: Teks tambahan (link)
5. ^ Kim, Peter S.; Baldwin, Robert L. (1990-06-01). "Intermediates in the folding reactions of small proteins". Annual Review of Biochemistry. 59 (1): 631–660. doi:10.1146/annurev.bi.59.070190.003215. ISSN 0066-4154. Diarsipkan dari versi asli tanggal 2020-05-28. Diakses tanggal 2020-11-15. 
6. ^ Kubelka, Jan; Hofrichter, James; Eaton, William A (2004-02-01). "The protein folding 'speed limit'". Current Opinion in Structural Biology (dalam bahasa Inggris). 14 (1): 76–88. doi:10.1016/j.sbi.2004.01.013. ISSN 0959-440X.