Proteinlar

Oqsillar yoki protein molekulalari – sut kislotalar qoldiqlaridan (amin va karboksil guruhlari orqali birikkan) tashkil topgan murakkab moddalar hisoblanadi. Suv va tuzli eritmalarda eruvchanligiga qarab, oqsillar quyidagi yetti guruhga boʻlinadi: albulinlar, globulinlar, glutaminlar, gistonlar, prolaminlar, protaminlar va skleroproteinlar. Shuningdek, pepsin, tripsin, ximotripsin va papain kabi proteolitik fermentlar ham proteinlarga kiradi. Protein atamasi koʻpincha oqsillarning sinonimi sifatida ishlatiladi^[1]. Oqsillar barcha tirik mavjudotlarning tarkibiy qismiga kiruvchi azot tutuvchi organik moddalar hisoblanadi va hayot faoliyati uchun muhim ahamiyatga ega. Hujayrada bir necha ming xil oqsil mavjud boʻlib, ularning har biri oʻziga xos vazifani bajaradi. Shuning uchun ular proteinlar (yunoncha protos – birinchi, eng muhim) deb ataladi. Oqsillar hujayra vaznining taxminan 3/4 qismini tashkil etadi. Maʼlumki, barcha organizmlarning oqsillari, ularning har xil biologik faoliyatidan qatʼi nazar, bir xil 20 ta standart aminokislotadan tashkil topgan. Ushbu aminokislotalar alohida biologik faollikka ega emas. Oqsillarning kimyoviy farqlari ulardagi aminokislotalarning tartibiga bogʻliq. Aminokislotalar oqsil tuzilmasining „alifbosi“ boʻlib, ularni turli tartibda biriktirib, cheksiz miqdordagi ketma-ketliklarni yaratish va shu bilan cheksiz turdagi oqsillar hosil qilish mumkin. Masalan, har bir tur organizmda bir necha ming xil oqsil mavjud boʻlib, ular soni 10 millionga yaqin turli oqsillarni tashkil etadi. Matematik izlanishlar shuni koʻrsatadiki, 20 ta aminokislotadan hosil boʻlishi mumkin boʻlgan oqsil izomerlarining umumiy ogʻirligi Yer sharining ogʻirligidan ham katta boʻlishi mumkin. Oqsillar makromolekulalar hisoblanadi va ularning molekulyar massasi bir necha mingdan bir necha milliongacha yetishi mumkin. Oqsillar molekulalarining asosiy tarkibiy qismi sifatida aminokislotalar xizmat qiladi. Har bir aminokislotada bitta uglerod atomi (α-uglerod atomi)ga aminoguruh va karboksil guruh birikadi. Oqsillarda 20 xil aminokislota uchraydi, ular oʻzaro R-guruhi bilan farqlanadi, bu guruh gidrofil yoki gidrofob, asosli, kislotali yoki neytral boʻlishi mumkin. Oqsillarda aminokislotalar bir-biriga peptid bogʻlari orqali, yaʼni amin bogʻlari bilan ulanadi. Bu bogʻ bir aminokislota α-karboksil qoldigʻining ikkinchi aminokislota α-aminoguruh qoldigʻi bilan bogʻlanishi natijasida hosil boʻladi. Shu tarzda tuzilgan polimerlar peptidlar deb ataladi. Dipeptid, tripeptid, tetrapeptid kabi nomlar molekuladagi aminokislota qoldiqlari soniga bogʻliq: masalan, dipeptidda 2 ta qoldiq, tripeptidda esa 3 ta qoldiq boʻladi. Kichik aminokislota peptidlaridan farqli oʻlaroq, polipeptidlar tarkibida 20 yoki undan ortiq (oqsillarda taxminan 50 tadan 2500 tagacha) aminokislota qoldiqlari mavjud. Oqsillarda ketma-ket joylashgan aminokislota qoldiqlari uzun zanjirni yoki oqsillarning birlamchi tuzilmasini tashkil etadi. Buning natijasida, oqsil molekulasidagi har xil joylashgan aminokislota qoldiqlari kimyoviy bogʻlar orqali oʻzaro bogʻlanib, oqsilning murakkab ikkilamchi, uchlamchi va toʻrtlamchi tuzilmalarini hosil qiladi. Yuqori darajadagi ushbu tuzilmalar fizik va kimyoviy omillar (yuqori harorat, kislota, ishqor va boshqalar) taʼsirida quyi darajaga qaytishi mumkin (bu jarayon oqsilning denaturatsiyasi deb ataladi) va oqsil oʻzining biologik faolligini yoʻqotadi. Biroq, ayrim hollarda, tashqi taʼsir bartaraf etilgach, oqsil yana oʻzining yuqori darajali tuzilmasini qayta tiklashi mumkin.

Oqsil tuzilishi va vazifalari boʻyicha xilma-xil. Tuzilishiga koʻra, 2 katta guruhga boʻlish mumkin: globulyar va fibrillyar. Globulyar oqsillar asosan, sferik yoki ellips shaklida boʻlib, ular tarkibiga boshqa guruh moddalar ham qoʻshilgan (prostetik guruh). Masalan, gemoglobin globin va gemning qoʻshilmasidan hosil boʻlgan, shuning uchun uni yana gemoproteid deb ham atashadi. Lipid tutuvchi oqsil lipoproteidlar, uglevod tutuvchilar – glikoproteidlar, metall tutuvchilar – metall proteidlar deyiladi.

Fibrillyar oqsil – bir yoki bir necha polipeptid zanjirdan tashkil topgan moddalar hisoblanadi. Ular uzun ip koʻrinishida boʻladi. Biriktiruvchi toʻqima (aktin, miozin, kollagen), soch, teri (a-keratin) oqsillari bunga misol boʻla oladi. Fibrillyar oqsillar, asosan, qurilish ashyosi yoki himoya vazifasini bajaradi. Oqsillarning biologik vazifalari boʻyicha quyidagi tasnifi mavjud: fermentlar (tripsin, ribonukleaza), tashuvchi oqsillar (gemoglobin, zardob albumini, mioglobin), oziq-ovqat va zaxira oqsillari (tuxum albumini, sutdagi kazein, ferritin), qisqaruvchi va harakat oqsillari (aktin, miozin), tuzilma oqsillari (kollagen, proteoglikanlar, kreatin), himoya Oqsillari (antitelolar, fibrinogen, trombin, ilon zahari, boʻgʻma qoʻzgʻatuvchisining toksini), nazorat qiluvchi oqsillar (insulin, kortikotropin, oʻsish gormoni) va boshqalar.

Oqsil ajratib olish ulardagi aminokislota qoldiklarini aniqlashda kimyo va molekulyar biologiya fanlarining usullaridan (dializ, gelfiltratsiya, elektroforez, xromatografiya, sekvenatsiya va boshqalar) foydalaniladi.

Oqsil ajratib olish jarayonida aminokislota qoldiqlarini aniqlash uchun kimyo va molekulyar biologiya fanlarining turli usullaridan (dializ, gel-filtratsiya, elektroforez, xromatografiya, sekvenatsiya va boshqalar) foydalaniladi.

Oqsillar (polipeptidlar) – yuqori molekulyar ogʻirlikka ega organik moddalar boʻlib, alfa aminokislotalardan iborat va peptid bogʻlari orqali birikkan zanjirlarni hosil qiladi^[2]. Kimyoviy nuqtai nazardan, barcha oqsillar polipeptidlar hisoblanadi Ammo tarkibida 30 dan kam aminokislota qoldiqlari mavjud boʻlgan qisqa polipeptidlar, ayniqsa kimyoviy sintezlanganlar, oqsil deb atalmaydi. Tirik organizmlarda oqsillarning aminokislota tarkibi genetik kod orqali belgilanadi, va sintez jarayonida aksariyat hollarda 20 ta standart aminokislota ishtirok etadi. Ushbu aminokislotalarning koʻplab kombinatsiyalari oqsil molekulalarining xilma-xil xususiyatlarini belgilaydi.

Oqsillar tarkibidagi aminokislota qoldiqlari koʻpincha tarjimadan keyingi oʻzgarishlarga uchraydi, bu esa protein oʻz vazifasini bajargunga qadar yoki faoliyati davomida sodir boʻlishi mumkin. Koʻpincha tirik organizmlarda oqsillarning bir nechta molekulalari murakkab komplekslarni hosil qiladi, masalan, fotosintetik kompleks va boshqa strukturalar. Yuqori darajada tozalangan oqsillar past haroratlarda kristallar hosil qilib, ularning fazoviy tuzilishini oʻrganishga yordam beradi.

Tirik organizmlarning hujayralaridagi oqsillarning vazifalari va funksiyalari boshqa biopolimerlar – masalan, polisaxaridlar va deoksiribonuklein kislotasi (DNK) funktsiyalaridan ancha xilma-xildir. Oqsillar immunitet tizimida muhim rol oʻynaydi, transport vazifasini bajaradi (masalan, gemoglobin qon orqali gazlarni tashiydi, albumin esa yogʻlarni tashiydi), saqlash (masalan, kazein sutda mavjud). DNK polimeraza va RNK polimeraza matritsa reaktsiyalarida ishtirok etadi, strukturaviy vazifani bajaradi (masalan, soch va tirnoqlardagi keratin, biriktiruvchi toʻqimalardagi kollagen va elastin, mikrotubulalar hosil qiluvchi tubulin), signalizatsiya tizimlarida retseptor vazifasini bajaradi (masalan, rodopsin yorugʻlik taʼsirida nerv impulsi shakllanishiga hissa qoʻshadi). Bundan tashqari, oqsillar energiya manbai yoki zaharli moddalar sifatida ham vazifalarni bajaradi.

Proteinlar hayvonlar va odamlar uchun (asosiy manbalar: goʻsht, parranda goʻshti, baliq, sut, yongʻoq, dukkaklilar, don mahsulotlari; ozroq miqdorda: sabzavot, meva, rezavorlar va qoʻziqorinlar) zarur, chunki ularning tanasi barcha muhim aminokislotalarni mustaqil sintez qila olmaydi. Baʼzi aminokislotalar proteinli ovqatlardan olinishi kerak. Hazm qilish jarayonida fermentlar isteʼmol qilingan oqsillarni aminokislotalarga parchalaydi. Ushbu aminokislotalar organizmning oʻz oqsillarini biosintezi uchun yoki keyinchalik energiya hosil qilish uchun ishlatiladi.

Proteinlarning aminokislota ketma-ketligini birinchi marta aniqlash uchun Fridrix Sanger insulin ustida tadqiqot olib bordi va 1958-yilda Kimyo boʻyicha Nobel mukofoti bilan taqdirlandi. Gemoglobin va miyoglobin oqsillarining dastlabki uch oʻlchamli tuzilmalari rentgen nurlari diffraksiyasi yordamida 1950-yillarning oxirida Perutz Maks Ferdinand va Kendrew Jon Cowdery tomonidan aniqlandi. Bu tadqiqotlari uchun ular 1962-yilda Kimyo boʻyicha Nobel mukofotiga sazovor boʻlishdi^[3][4].

1. ↑ OʻzME. Birinchi jild. Toshkent, 2000-yil
2. ↑ Nisbatan yaqinda yana 2 ta aminokislota – selenosistein va pirolizin topildi. Ular arxeya hujayralarining oqsillari tarkibiga kiradi, ammo tabiatda tarqalishi cheklangan. Bugungi kunda 22 ta aminokislotalar maʼlum boʻlib, ular tirik organizmlarning tabiiy genom tarkibiga kiritilgan irsiy maʼlumotlarga asoslangan biosintezlangan oqsillarning bir qismidir.
3. ↑ Perutz M. F., Rossmann M. G., Cullis A. F., Muirhead H., Will G., North A. C. Gemoglobinning tuzilishi: 5,5 Å da uch o'lchovli Furye sintezi, rentgen tahlili natijasida olingan. — 1960.
4. ↑ Kendrew J. C., Bodo G., Dintzis H. M., Parrish R. G., Wyckoff H., Phillips D. C. Rentgen tahlili natijasida olingan miyoglobin molekulasining uch o'lchovli modeli. — 1958.