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Alpha-1-Fetoprotein
| Alpha-1-Fetoprotein | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 591 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer; selten Di-/Trimer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | AFP | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Säugetiere[1] | |
Alpha-1-Fetoprotein (AFP), auch Alphafoetoprotein oder α1-Foetoprotein, ist ein Glykoprotein in Säugetieren, das während der menschlichen Embryonalentwicklung im Laufe der Schwangerschaft vom entodermalen Gewebe und der fetalen Leber, oder bei Erwachsenen insbesondere in Tumorzellen der Leber gebildet wird. Physiologisch hat das Alpha-1-Fetoprotein die Funktion eines fetalen Transportproteins, das insbesondere Kupfer, Nickel, Fettsäuren und Bilirubin im fetalen Blutplasma transportiert.[2]
AFP ist strukturell eng verwandt mit den Transportproteinen Albumin, Vitamin-D-bindendes Protein und Afamin. Die Produktion beginnt im vier Wochen alten Embryo, ist in der zwölften bis sechzehnten Woche am höchsten und stoppt nahezu vollständig nach der Geburt. Im Erwachsenen liegt der Plasmagehalt gewöhnlich bei weniger als 40 ng/ml.[3][2]
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