Amilina

Amilina
Substància	proteïna
Massa molecular	3905 Daltons
Identificadors
RefSeq	NP_000406 i NP_001316130
	P10997
PDB	1KUW, 2G48, 2KB8, 2L86, 3FPO, 3FR1, 3FTH, 3FTK, 3FTL, 3FTR, 3G7V, 3G7W, 3HGZ i 3DG1

IAPP
Estructures disponibles
PDB	Cerca ortòloga: PDBe RCSB
Llista de codis id de PDB
	1KUW, 2G48, 2KB8, 2L86, 3FPO, 3FR1, 3FTH, 3FTK, 3FTL, 3FTR, 3G7V, 3G7W, 3HGZ, 3DG1
Identificadors
Àlies	IAPP (HUGO), DAP, IAP, islet amyloid polypeptide
Identif. externs	OMIM: 147940 MGI: 96382 HomoloGene: 36024 GeneCards: IAPP OMA: IAPP - orthologs
Localització del gen (humà)
	Cromosoma: 12 (humà)
Fi	21.379.980 bp
Localització del gen (ratolí)
	Cromosoma: 6 (ratolí)
Fi	142.249.687 bp
Patró d'expressió d'ARN
	Més explicacions
	illot de Langerhans; ; cèl·lula beta; ; cos del pàncrees ; ; right lobe of liver ; ; left testis ; ; right testis ; ; duodè; ; medul·la òssia; ; pits; ; lactiferous gland ;
	Més explicacions
	illot de Langerhans; ; pyloric antrum ; ; embrió; ; migratory enteric neural crest cell ; ; fetus; ; Cèl·lula de Paneth; ; supraoptic nucleus ; ; jejú; ; Rostral migratory stream ; ; crypt of lieberkuhn of small intestine ;
	Més referències a dades d'expressió
	Més referències a dades d'expressió
Ontologia genètica
Funció molecular	signaling receptor binding ; hormone activity ; unió de proteïnes idèntica ; amyloid-beta binding ; unió proteica ;
Component cel·lular	regió extracel·lular ; cos cel·lular neuronal ; extracel·lular ; cos d'inclusió ;
Procés biològic	negative regulation of cell differentiation ; cell-cell signaling ; nocicepció ; eating behavior ; transducció de senyal ; negative regulation of bone resorption ; apoptosi ; negative regulation of cell population proliferation ; protein destabilization ; protein homooligomerization ; amyloid fibril formation ; G protein-coupled receptor signaling pathway ; adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway ; positive regulation of cytosolic calcium ion concentration ; regulation of signaling receptor activity ; positive regulation of protein kinase A signaling ; negative regulation of mitochondrion organization ; negative regulation of protein homooligomerization ; positive regulation of apoptotic process ; positive regulation of MAPK cascade ; positive regulation of protein kinase B signaling ; amylin receptor signaling pathway ; negative regulation of amyloid fibril formation ;
	Fonts: Amigo / QuickGO
Ortòlegs
	3375
	15874
	ENSG00000121351
	ENSMUSG00000041681
	P10997
	P12968
	NM_000415; NM_001329201
	NM_010491
	NP_000406; NP_001316130
	NP_034621
	Wikidata
Veure/Editar gen humà	Veure/Editar gen del ratolí

L'amilina, polipèptid amiloide dels illots o IAPP (de l'anglès: islet amyloid polypeptide) és una hormona peptídica pancreàtica composta per 37 aminoàcids que és secretada per les cèl·lules β pancreàtiques en resposta a la ingesta alhora que la insulina.^[5]^[6] L'amilina és eliminada per les peptidases que trobem al ronyó i per tant no la trobem a l'orina.^[7]

↑ ^1,0 ^1,1 ^1,2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000121351 - Ensembl, May 2017
↑ ^2,0 ^2,1 ^2,2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000041681 – Ensembl, May 2017
↑ «Human PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
↑ «Mouse PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
↑ Pillay, Karen; Govender, Patrick «Amylin Uncovered: A Review on the Polypeptide Responsible for Type II Diabetes» (en anglès). BioMed Research International, 2013, 31-03-2013, pàg. e826706. DOI: 10.1155/2013/826706. ISSN: 2314-6133.
↑ Akter, Rehana; Cao, Ping; Noor, Harris; Ridgway, Zachary; Tu, Ling-Hsien «Islet Amyloid Polypeptide: Structure, Function, and Pathophysiology». Journal of Diabetes Research, 2016, 2016, pàg. 2798269. DOI: 10.1155/2016/2798269. ISSN: 2314-6745. PMC: 4662979. PMID: 26649319.
↑ Brender, Jeffrey R.; Hartman, Kevin; Reid, Kendra R.; Kennedy, Robert T.; Ramamoorthy, Ayyalusamy «A Single Mutation in the Non-Amyloidogenic Region of IAPP (Amylin) Greatly Reduces Toxicity». Biochemistry, 47, 48, 02-12-2008, pàg. 12680–12688. DOI: 10.1021/bi801427c. ISSN: 0006-2960. PMC: 2645932. PMID: 18989933.

[refGRCh38Ensembl-1] 1,0 ^1,1 ^1,2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000121351 - Ensembl, May 2017

[refGRCm38Ensembl-2] 2,0 ^2,1 ^2,2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000041681 – Ensembl, May 2017

[3] «Human PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[4] «Mouse PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[5] Pillay, Karen; Govender, Patrick «Amylin Uncovered: A Review on the Polypeptide Responsible for Type II Diabetes» (en anglès). BioMed Research International, 2013, 31-03-2013, pàg. e826706. DOI: 10.1155/2013/826706. ISSN: 2314-6133.

[6] Akter, Rehana; Cao, Ping; Noor, Harris; Ridgway, Zachary; Tu, Ling-Hsien «Islet Amyloid Polypeptide: Structure, Function, and Pathophysiology». Journal of Diabetes Research, 2016, 2016, pàg. 2798269. DOI: 10.1155/2016/2798269. ISSN: 2314-6745. PMC: 4662979. PMID: 26649319.

[7] Brender, Jeffrey R.; Hartman, Kevin; Reid, Kendra R.; Kennedy, Robert T.; Ramamoorthy, Ayyalusamy «A Single Mutation in the Non-Amyloidogenic Region of IAPP (Amylin) Greatly Reduces Toxicity». Biochemistry, 47, 48, 02-12-2008, pàg. 12680–12688. DOI: 10.1021/bi801427c. ISSN: 0006-2960. PMC: 2645932. PMID: 18989933.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]