Insel-Amyloid-Polypeptid | ||
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Primärstruktur von Amylin mit Disulfidbrücke und Spaltstellen | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 37 aa; 3,9 kDa | |
Präkursor | (89 aa; 9,8 kDa) | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | IAPP ; IAP; DAP; AMYLIN | |
Externe IDs | ||
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
Orthologe | ||
Mensch | Maus | |
Entrez | 3375 | 15874 |
Ensembl | ENSG00000121351 | ENSMUSG00000041681 |
UniProt | P10997 | P12968 |
Refseq (mRNA) | NM_000415 | NM_010491 |
Refseq (Protein) | NP_000406 | NP_034621 |
Genlocus | Chr 12: 21.42 – 21.42 Mb | Chr 6: 142.26 – 142.26 Mb |
PubMed-Suche | 3375 | 15874
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Amylin, auch Insel-Amyloid-Polypeptid (IAPP), ist ein Peptidhormon, welches durch die β-Zellen der Bauchspeicheldrüse zusammen mit Insulin (allerdings nur in einem Hundertstel der Menge von Insulin) gebildet wird. Bei Funktionsunfähigkeit der Bauchspeicheldrüse (z. B. durch Diabetes) wird es wie Insulin nicht mehr produziert. Es ist ein Hauptbestandteil der Amyloidablagerungen in den Langerhansschen Inseln, die man z. B. bei Diabetes mellitus Typ II findet.