Aminopeptidasa

Estructura cristalina del estado abierto de la aminopeptidasa 1 de retículo endoplasmático humana 1 HGNC ERAP1 [1]​
Identificadores
Pfam	PF01433
Familia OPM	256
Proteína OPM	3mdj
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Las aminopeptidasas son enzimas proteolíticas (peptidasas) que degradan el residuo N-terminal de los oligopéptidos, produciendo péptidos más pequeños y aminoácidos libres. Estas enzimas están ampliamente distribuidas en el reino animal y vegetal y se encuentran tanto en el interior de orgánulos intracelulares, como en el citoplasma, o formando parte de las membranas celulares. Muchas de ellas contienen zinc, por lo que son metaloproteinasas.^[2]​

Las aminopeptidasas contrastan con las carboxipeptidasas, las cuales rompen enlaces peptídicos pero al otro extremo de la cadena polipeptídica (extremo C-terminal).

Las aminopeptidasas realizan funciones celulares esenciales, sirven en el metabolismo humano, en la regulación de los niveles de hormonas peptídicas y la digestión de proteínas en el intestino, así como en la maduración de proteínas, la degradación de péptidos hormonales y no hormonales, y, posiblemente, la determinación de la estabilidad de proteínas, etc. Muchos estados de enfermedad están asociados con una función proteolítica alterada.^[2]​

Las aminopeptidasas operan bajo la vía de la ubiquitina-proteasoma y están implicadas en el paso final de la degradación intracelular de proteínas ya sea por el recorte de los péptidos del proteasoma-generada para la presentación de antígenos o completa hidrólisis en aminoácidos libres para el reciclaje en la síntesis de proteínas.^[3]​

1. ↑ PDB 3QNF

   Vollmar, M.; Kochan, G.; Krojer, T.; Harvey, D.; Chaikuad, A.; Allerston, C.; Muniz, J.R.C.; Raynor, J. et al. (2011). Crystal structure of the open state of human endoplasmic reticulum aminopeptidase 1 ERAP1. doi:10.2210/pdb3qnf/pdb. 

2. ↑ ^{a b} Taylor, Allen (1993). «Aminopeptidases: structure and function». The FASEB Journal 7 (2): 290-8. PMID 8440407. 
3. ↑ Hitzerd, Sarina (2014). Positioning of aminopeptidase inhibitors in next generation cancer therapy. Publicación=Springer. pp. 793-808. doi:10.1007/s00726-013-1648-0.