Feritin

Feritin
Struktura mišjeg feritinskog kompleksa [1]
Identifikatori
Simbol	FN

Lakopolipeptidni feritin
Identifikatori
Simbol	FTL
NCBI gen	2512
HGNC	3999
OMIM	134790
RefSeq	NM_000146
UniProt	P02792
Ostali podaci
Lokus	Hrom. 19 q13.3–13.4
Pretraga za Strukture Swiss-model Domene InterPro

Feritinski teški polipeptid 1
Identifikatori
Simbol	FTH1
Alt. simboli	FTHL6
NCBI gen	2495
HGNC	3976
OMIM	134770
RefSeq	NM_002032
UniProt	P02794
Ostali podaci
Lokus	Hrom. 11 q13
Pretraga za Strukture Swiss-model Domene InterPro

Mitohondrijski feritin
Kristalografska struktura mitohondrijskog feritina.[2]
Identifikatori
Simbol	FTMT
NCBI gen	94033
HGNC	17345
OMIM	608847
RefSeq	NM_177478
UniProt	Q8N4E7
Ostali podaci
Lokus	Hrom. 5 q23.1{{{lokus_dopunski_podaci}}}
Pretraga za Strukture Swiss-model Domene InterPro

Feritin je univerzalni unutarćelijski protein koji skladišti gvožđe i oslobađa ga na kontrolisan način. Protein proizvode gotovo svi živi organizmi, uključujući arheje, bakterije, alge, više biljke i životinje. To je primarni unutarćelijski protein za skladištenje gvožđa i kod prokariota i eukariota, održavajući željezo u rastvorljivom i netoksičnom obliku. Kod ljudi djeluje kao pufer protiv nedostatka gvožđa i preopterećenja gvožđem.^[3]

Feritin se nalazi u većini tkiva kao citosolni protein, ali male količine se luče u serum gdje funkcionira kao nosač željeza. Feritin u plazmi je također indirektni marker ukupne količine gvožđa uskladištenog u tijelu; stoga se serumski feritin koristi kao dijagnostički test za anemiju zbog nedostatka željeza.^[4] Agregirani feritin se pretvara u toksični oblik gvožđa koji se zove hemosiderin.^[5]

Feritin je globulasti protein, kompleks od 24 proteinske podjedinice koje formiraju šuplji nanokavez s višestrukim interakcijama metal-protein.^[6] Ferritin that is not combined with iron is called apoferritin.

1. ^ PDB 1lb3; Granier T, Langlois d'Estaintot B, Gallois B, Chevalier JM, Précigoux G, Santambrogio P, Arosio P (januar 2003). "Structural description of the active sites of mouse L-chain ferritin at 1.2 A resolution". Journal of Biological Inorganic Chemistry. 8 (1–2): 105–11. doi:10.1007/s00775-002-0389-4. PMID 12459904. S2CID 20756710.
2. ^ PDB 1r03; Langlois d'Estaintot B, Santambrogio P, Granier T, Gallois B, Chevalier JM, Précigoux G, Levi S, Arosio P (juli 2004). "Crystal structure and biochemical properties of the human mitochondrial ferritin and its mutant Ser144Ala". Journal of Molecular Biology. 340 (2): 277–93. doi:10.1016/j.jmb.2004.04.036. PMID 15201052.
3. ^ Casiday R, Frey R. "Iron Use and Storage in the Body: Ferritin and Molecular Representations". Department of Chemistry, Washington University in St. Louis.
4. ^ Wang W, Knovich MA, Coffman LG, Torti FM, Torti SV (august 2010). "Serum ferritin: Past, present and future". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1800 (8): 760–9. doi:10.1016/j.bbagen.2010.03.011. PMC 2893236. PMID 20304033.
5. ^ MacKenzie EL, Iwasaki K, Tsuji Y (juni 2008). "Intracellular iron transport and storage: from molecular mechanisms to health implications". Antioxidants & Redox Signaling. 10 (6): 997–1030. doi:10.1089/ars.2007.1893. PMC 2932529. PMID 18327971.
6. ^ Theil EC (2012). "Ferritin protein nanocages-the story". Nanotechnology Perceptions. 8 (1): 7–16. doi:10.4024/N03TH12A.ntp.08.01. PMC 3816979. PMID 24198751.