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Pyruvatcarboxylase
| Pyruvatcarboxylase | ||
|---|---|---|
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1158 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Kofaktor | Biotin, Mangan | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | PC | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 6.4.1.1, Ligase | |
| Substrat | ATP + Pyruvat + HCO3− | |
| Produkte | ADP + Phosphat + Oxalacetat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Pyruvatcarboxylase | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
| Ausnahmen | Pflanzen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 5091 | 18563 |
| Ensembl | ENSG00000173599 | ENSMUSG00000024892 |
| UniProt | P11498 | |
| Refseq (mRNA) | NM_000920 | NM_001162946 |
| Refseq (Protein) | NP_000911 | NP_001156418 |
| Genlocus | Chr 11: 66.85 – 66.96 Mb | Chr 19: 4.51 – 4.62 Mb |
| PubMed-Suche | 5091 | 18563
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Pyruvatcarboxylase (PC) ist ein Enzym. Es katalysiert in allen Lebewesen (außer den Pflanzen) die Addition von Kohlenstoffdioxid an Pyruvat. Diese Reaktion stellt den ersten Schritt der Gluconeogenese dar und dient zudem als anaplerotische Reaktion für den Citratzyklus. Das Enzym ist in den Mitochondrien lokalisiert und wird über die Konzentration an Acetyl-CoA allosterisch reguliert. Die Enzymfunktion ist entscheidend abhängig von dieser Regulation, sodass in Abwesenheit von Acetyl-CoA praktisch keine Aktivität feststellbar ist. Mutationen am PC-Gen beim Menschen können seltenen PC-Mangel verursachen.[1]
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